Der MELK-Antikörper (2G2B7) ist ein monoklonaler IgG2a-Antikörper der leichten Kette Kappa aus der Maus, der das MELK-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie mit in Paraffin eingebetteten Schnitten (IHCP), Durchflusszytometrie (FCM) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-MELK-Antikörper (2G2B7) ist als nicht konjugiertes Format erhältlich. Die mütterliche embryonale Leucin-Zipper-Kinase (KIAA0175, HPK38), allgemein als MELK bezeichnet, ist ein wichtiges Mitglied der Snf1/AMPK-Kinasefamilie, die durch eine katalytische Kinasedomäne und ein charakteristisches Leucin-Zipper-Motiv gekennzeichnet ist, das aus einer periodischen Wiederholung von Leucinresten an jeder siebten Position innerhalb der N-terminalen katalytischen Domäne besteht. Dieses Strukturmotiv ist von Bedeutung, da Leucin-Zipper häufig in verschiedenen DNA-bindenden Proteinen vorkommen, was auf eine Beteiligung an entscheidenden Protein-DNA- und Protein-Protein-Wechselwirkungen hindeutet. MELK spielt eine Schlüsselrolle bei der Signalübertragung während der Eientwicklung und in frühen Embryonalstadien. Die MELK-Proteine von Maus und Mensch weisen in der Kinasedomäne eine Sequenzidentität von 95 % auf, was auf eine hohe Konservierung hindeutet. Northern-Blot-Analysen haben gezeigt, dass die MELK-Expression spezifisch auf Spermatogonien im Hoden und Oozyten im Eierstock beschränkt ist, was auf wesentliche Funktionen in der Reproduktionsbiologie hinweist.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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MELK Antikörper (2G2B7) Literaturhinweise:
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