MBP-probe Antikörper (R3.2): sc-53366

Plasmid-Vektoren, die zur Expression codierender Regionen eukaryotischer Gene in bakteriellen, insekten- und mammalianen Wirtszellen verwendet werden, sind weit verbreitet; solche Expression-Vektoren codieren häufig Hybrid-Fusionsproteine, die zum Teil aus prokaryotischen und zum Teil aus eukaryotischen Proteinen bestehen. Ein solches System nutzt Maltose-Bindungsprotein (MBP), das 370 Aminosäure-Produkt des E. coli mal E Gens. Plasmid-Vektoren wurden mit dem MBP-Domain konstruiert, die es ermöglichen, hohe Mengen an MBP-Fusionsproteinen herzustellen, die in einem Schritt durch Affinitätschromatographie an kreuzverlinktem Amylose-Harz aufgereinigt werden können. Sobald es an Amylose gebunden ist, kann das MBP-Protein vom Zielprotein durch Kallikrein-Faktor Xa an einer spezifischen Vier-Reste-Stelle getrennt werden. Alternativ kann das intakte Fusionsprotein durch Zugabe von überschüssigem freiem Maltose spezifisch von dem Harz eluiert werden. Nach der Elution kann das MBP-Fusionsprotein entweder durch Western-Blot-Analyse oder Immunpräzipitation mit Antikörpern, die spezifisch für das MBP-Tag sind, visualisiert werden. Expression-Systeme, die das MBP-Fusionstag nutzen, umfassen die pCG-806fx- und pMal-Vektoren.

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MBP-probe Antikörper (R3.2) Literaturhinweise:

1. Stimulierung der Maltose-Transporter-ATPase durch unligandiertes Maltose-Bindungsprotein.  |  Gould, AD., et al. 2009. Biochemistry. 48: 8051-61. PMID: 19630440
2. Struktur eines gentechnisch veränderten β-Lactamase-Maltosebindungsprotein-Fusionsproteins: Einblicke in die heterotrope allosterische Regulation.  |  Ke, W., et al. 2012. PLoS One. 7: e39168. PMID: 22720063
3. Kompetitive Wechselwirkungen von Liganden und makromolekularen Verdrängern mit Maltose bindendem Protein.  |  Miklos, AC., et al. 2013. PLoS One. 8: e74969. PMID: 24124463
4. Lösliche Expression, Reinigung und Charakterisierung des menschlichen steroidogenen akuten regulatorischen Proteins (StAR), das an ein spaltbares Maltose-bindendes Protein (MBP) fusioniert ist, mit hoher Ausbeute.  |  Sluchanko, NN., et al. 2016. Protein Expr Purif. 119: 27-35. PMID: 26555181
5. Dynamische Persistenz aktiver Stellen im Maltose-bindenden Protein.  |  Nikolić, D. and Kovačev-Nikolić, V. 2017. J Mol Model. 23: 167. PMID: 28451879
6. Maltose-Chemorezeptor von Escherichia coli: Interaktion des Maltose-bindenden Proteins und des Teer-Signalgebers.  |  Kossmann, M., et al. 1988. J Bacteriol. 170: 4516-21. PMID: 3049536
7. Lösliche zytoplasmatische Expression und Reinigung des Immunotoxins HER2(scFv)-PE24B als Maltose-bindende Proteinfusion.  |  Park, S., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34204265
8. Abhängigkeit des Maltose-Transports und der Chemotaxis von der Menge des maltosebindenden Proteins.  |  Manson, MD., et al. 1985. J Biol Chem. 260: 9727-33. PMID: 3894359
9. Das Maltose-bindende Protein als Gerüst für das monovalente Display von Peptiden, die aus Phagenbibliotheken stammen.  |  Zwick, MB., et al. 1998. Anal Biochem. 264: 87-97. PMID: 9784192
10. Modell des Maltose-bindenden Protein/Chemorezeptor-Komplexes unterstützt den Signalmechanismus innerhalb der Untereinheit.  |  Zhang, Y., et al. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 939-44. PMID: 9927672

Der bevorzugte. MBP-probe Antikörper ist MBP-probe Antikörper (R29.6): sc-13564.