LYAG Antikörper (G-7): sc-373745

Der LYAG-Antikörper (G-7) ist ein IgG1 κ-muriner Antikörper (auch als LYAG-Antikörper bezeichnet), der das LYAG-Protein von menschlicher, muriner und Rattenherkunft mittels WB, IP, IF, IHC(P) und ELISA nachweist. Der LYAG-Antikörper (G-7) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen, einschließlich Agarose, HRP, PE, FITC und mehreren Alexa Fluor®-Konjugaten, erhältlich. Die lysosomale α-Glucosidase (LYAG), auch als Säure-α-Glucosidase oder Säuremaltase bezeichnet, ist für die Abbau von Glykogen zu Glucose in Lysosomen essentiell. LYAG ist ein Protein der Glycosylhydrolase-31-Familie und befindet sich ausschließlich im Lysosom. Nach der Translation unterliegt LYAG einer proteolytischen Verarbeitung, um zwei Längen der lysosomalen α-Glucosidase zu bilden, und sowohl N-terminale als auch C-terminale Verarbeitung finden statt. Conduritol B Epoxid (CBE) ist ein kompetitiver Inhibitor von LYAG. Defekte in GAA, dem Gen, das für LYAG codiert, können die Pompe-Krankheit verursachen, eine autosomal rezessive Störung, die durch kardiorespiratorische Insuffizienz und Glykogenansammlung in Muskelgewebe gekennzeichnet ist, was zu Muskelschwäche führt. Mutationen des LYAG-Gens verursachen auch die Glykogen-Speicherkrankheit II (GSD-II).

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

LYAG Antikörper (G-7) Literaturhinweise:

1. Lysosomale saure Alpha-Glucosidase besteht aus vier verschiedenen Peptiden, die aus einer einzigen Vorläuferkette verarbeitet werden.  |  Moreland, RJ., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 6780-91. PMID: 15520017
2. Sicherheit und Wirksamkeit von rekombinanter saurer Alpha-Glucosidase (rhGAA) bei Patienten mit klassischer infantiler Pompe-Krankheit: Ergebnisse einer klinischen Studie der Phase II.  |  Klinge, L., et al. 2005. Neuromuscul Disord. 15: 24-31. PMID: 15639117
3. Mutationen im sauren Alpha-Glucosidase-Gen (M. Pompe) bei einem Patienten mit einem ungewöhnlichen Phänotyp.  |  Anneser, JM., et al. 2005. Neurology. 64: 368-70. PMID: 15668445
4. Auswirkung der humoralen Immunantwort auf die Verteilung und Wirksamkeit von rekombinanter adeno-assoziierter Virus-abgeleiteter saurer Alpha-Glucosidase in einem Modell der Glykogenspeicherkrankheit Typ II.  |  Cresawn, KO., et al. 2005. Hum Gene Ther. 16: 68-80. PMID: 15703490
5. Nachhaltige Korrektur der Glykogenspeicherkrankheit Typ II mit Hilfe von Vektoren des Adeno-assoziierten Virus Serotyp 1.  |  Mah, C., et al. 2005. Gene Ther. 12: 1405-9. PMID: 15920463
6. Verzögerte oder spät einsetzende Typ-II-Glykogenose mit kugelförmigen Einschlüssen.  |  Sharma, MC., et al. 2005. Acta Neuropathol. 110: 151-7. PMID: 15986226
7. Korrelation von saurer Alpha-Glucosidase und Glykogengehalt in Hautfibroblasten mit dem Alter des Ausbruchs der Pompe-Krankheit.  |  Umapathysivam, K., et al. 2005. Clin Chim Acta. 361: 191-8. PMID: 15993875
8. Der natürliche Verlauf der nicht-klassischen Pompe-Krankheit; eine Überprüfung von 225 veröffentlichten Fällen.  |  Winkel, LP., et al. 2005. J Neurol. 252: 875-84. PMID: 16133732
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10. Menschliche lysosomale Alpha-Glucosidase. Charakterisierung der katalytischen Stelle.  |  Hermans, MM., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 13507-12. PMID: 1856189
11. Carnitin ist ein pharmakologisches allosterisches Chaperon der menschlichen lysosomalen α-Glucosidase.  |  Iacono, R., et al. 2021. J Enzyme Inhib Med Chem. 36: 2068-2079. PMID: 34565280
12. 1,6-epi-Cyclophellitol Cyclosulfamidat ist ein zuverlässiger Stabilisator der lysosomalen α-Glucosidase zur Behandlung der Pompe-Krankheit.  |  Kok, K., et al. 2022. J Am Chem Soc. 144: 14819-14827. PMID: 35917590

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-LYAG Antikörper (G-7) hat 4 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-LYAG Antikörper (G-7) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

LYAG Antikörper (G-7) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: LYAG

Klon: G-7

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 131-190

Ziel-Epitop: LYAG

Epitope Spezies: human

Reaktivität: precursor and mature LYAG

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 4 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für LYAG Antikörper (G-7): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin