Histone H1⁰ Antikörper (F-10): sc-377468

Histon H10-Antikörper (F-10) ist ein monoklonaler IgG1 κ-Maus-Antikörper gegen Histon H10, der das Histon H10-Protein von Maus, Ratte und Mensch mittels WB, IP, IF, IHC(P) und ELISA nachweist. Histon H1(0) (H1-Histonfamilie, Mitglied 0) ist ein lysinreiches Mitglied der H1-Familie von Linker-Histonen. Die H1-Proteinfamilie interagiert mit Linker-DNA zwischen Nukleosomen und vermittelt die Verdichtung zu Chromatin höherer Ordnung. Histon H1(0) ist eine einzigartige Variante, die als Ersatz-Linker-Histon angesehen wird, das exprimiert und in das Chromatin eingebaut wird, wenn keine DNA-Replikation stattfindet. Im Gegensatz dazu sind die meisten somatischen H1-Histone replikationsabhängige Varianten, die in proliferierenden Zellen vorkommen. Histon H1(0) wird in Zellen exprimiert, die sich im Endstadium der Differenzierung befinden oder eine geringe Zellteilungsrate aufweisen. Im Gegensatz zu anderen differenzierungsspezifischen Linker-Histonen, die eine gewebe- und artspezifische Expression aufweisen, wird Histon H1(0) bei den meisten Wirbeltieren in vielen Geweben exprimiert. Histon H1(0) stammt von einem intronlosen Gen, H1F0 beim Menschen, das auf Chromosom 22q13.1 kartiert wurde. Histone unterliegen posttranslationalen Modifikationen durch Enzyme vor allem an ihren N-terminalen Schwänzen, aber auch in ihren globulären Domänen. Zu diesen Modifikationen gehören Methylierung, Citrullinierung, Acetylierung, Phosphorylierung, Sumoylierung, Ubiquitinierung und ADP-Ribosylierung.

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Histone H1⁰ Antikörper (F-10) Literaturhinweise:

1. Ultraviolett-Laser-Footprinting von Histon-H1(0)-Vierfach-Junction-DNA-Komplexen.  |  Angelov, D., et al. 1999. Biochemistry. 38: 11333-9. PMID: 10471283
2. Zugänglichkeit von Histon H1(0) und seinen Strukturdomänen für die Bindung von Antikörpern in ausgedehntem und gefaltetem Chromatin.  |  Banchev, TB., et al. 1990. Mol Cell Biochem. 95: 167-75. PMID: 1694955
3. Kalorimetrische Untersuchungen der Wechselwirkungen von Linker-Histon H1(0) und seinen Carboxyl- (H1(0)-C) und globulären (H1(0)-G) Domänen mit Kalbthymus-DNA.  |  Machha, VR., et al. 2013. Biophys Chem. 184: 22-8. PMID: 24036047
4. Abhängigkeit der Thermodynamik von Temperatur und osmotischem Stress für die Bindung von Linker-Histon H10, seiner Carboxyldomäne (H10-C) oder globulären Domäne (H10-G) an B-DNA.  |  Machha, VR., et al. 2017. Biochem Biophys Rep. 12: 158-165. PMID: 29090277
5. Auswirkungen der Phosphorylierung auf das Strukturverhalten von Peptiden, die von der intrinsisch ungeordneten C-terminalen Domäne von Histon H1.0 abgeleitet sind.  |  Chaves-Arquero, B., et al. 2020. Chemistry. 26: 5970-5981. PMID: 32073728
6. Selektive Hemmung der Selbsterneuerung von Krebszellen durch eine Quisinostat-Histon-H1.0-Achse.  |  Morales Torres, C., et al. 2020. Nat Commun. 11: 1792. PMID: 32286289
7. Struktur, Dynamik und Stabilität der globulären Domäne des menschlichen Linker-Histons H1.0 und die Rolle positiver Ladungen.  |  Martinsen, JH., et al. 2022. Protein Sci. 31: 918-932. PMID: 35066947
8. Auswirkungen von Buttersäure auf die Zellzyklusregulation und Induktion von Histon H1(0) in Mauszellen und Gewebekulturen. Induzierbarkeit von H1 (0) in der späten S-G2-Phase des Zellzyklus.  |  Chabanas, A., et al. 1985. J Mol Biol. 183: 141-51. PMID: 4009723
9. Beziehung zwischen der Acetylierung von Kernhiston und der Genaktivität von Histon H1(0).  |  Girardot, V., et al. 1994. Eur J Biochem. 224: 885-92. PMID: 7925412
10. Unkoordinierte Regulierung der Histon-H1(0)-Synthese und des H1(0)-mRNA-Spiegels.  |  Rousseau, D. 1996. Biochem Mol Biol Int. 38: 1023-32. PMID: 9132149

Der bevorzugte. Histone H1⁰ Antikörper ist Histone H1⁰ Antikörper (34): sc-56695.