Histone Deacetylase 9 (HDAC9) Antikörper (B-1): sc-398003

Der HDAC9-Antikörper (B-1) ist ein monoklonaler Maus IgM κ HDAC9-Antikörper (auch als Histon-Deacetylase-9-Antikörper bezeichnet), der das HDAC9-Protein aus Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF und ELISA nachweist. Der HDAC9-Antikörper (B-1) ist als nicht konjugierter Anti-HDAC9-Antikörper erhältlich. Im intakten Zellkern ist DNA eng mit Histonen und anderen Kernproteine verbunden, um Chromatin zu bilden. Die Remodellierung von Chromatin ist ein wesentlicher Bestandteil der Transkriptionsregulation und die Acetylierung von Nukleosomal-Histonen ist eine wichtige Quelle für diese Remodellierung. Die Acetylierung von Lysin-Resten im Amino-Terminal-Schwanzdomäne der Histone führt zu einer allosterischen Veränderung der Nukleosomenkonformation und zu einer erhöhten Zugänglichkeit für Transkriptionsfaktoren durch DNA. Mehrere Säugetierproteine fungieren als nukleäre Histon-Acetylierungsstoffe, darunter GCN5, PCAF (p300/CBP-assoziierter Faktor), p300/CBP, HAT1 und die TFIID-Untereinheit TAF II p250. Im Gegensatz dazu ist die Deacetylierung von Histonen mit einer Transkriptionsunterdrückung verbunden. Die Histon-Deacetylasen (HDAC) umfassen HDAC1-9. HDAC9 und HDAC9a sind zwei alternativ gespleißte Isoformen von HDAC9. HDAC9a ist 132 Aminosäuren kürzer als HDAC9, aber beide Isoformen enthalten die HDAC-Katalysatordomäne, bleiben in der Lage, Deacetylase-Aktivität auszuüben und unterdrücken die myoctye-Enhancer-Binding-Faktor-2-vermittelte Transkription. HDAC9 und HDAC9a werden im Gehirn, Skelettmuskel, Niere, Plazenta und Pankreas exprimiert.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

Histone Deacetylase 9 (HDAC9) Antikörper (B-1) Literaturhinweise:

1. Klonierung und Charakterisierung einer Histon-Deacetylase, HDAC9.  |  Zhou, X., et al. 2001. Proc Natl Acad Sci U S A. 98: 10572-7. PMID: 11535832
2. Die Herunterregulierung von HDAC9 durch den Keton-Metaboliten β-Hydroxybutyrat unterdrückt die Gefäßverkalkung.  |  Lan, Z., et al. 2022. J Pathol. 258: 213-226. PMID: 35894849
3. Der HDAC9-vermittelte Epithelzellzyklusarrest in G2/M trägt zur Nierenfibrose bei männlichen Mäusen bei.  |  Zhang, Y., et al. 2023. Nat Commun. 14: 3007. PMID: 37230975
4. Schlaganfall durch Induzierung der HDAC9-abhängigen Deacetylierung von HIF-1 und Sp1, fördert die TfR1-Transkription und die GPX4-Reduktion und bestimmt so den ferroptotischen neuronalen Tod.  |  Sanguigno, L., et al. 2023. Int J Biol Sci. 19: 2695-2710. PMID: 37324938
5. HDAC9-Hemmung als neue Behandlungsmethode bei Schlaganfall.  |  Markus, HS. 2023. Stroke. 54: 3182-3189. PMID: 37942644
6. Die Unterdrückung von HIF-1α-induziertem HDAC9 trägt zum synergistischen Effekt von Venetoclax und MENIN-Inhibitor bei KMT2Ar-AML bei.  |  Ling, Q., et al. 2023. Biomark Res. 11: 105. PMID: 38053201
7. Molekularer Mechanismus und therapeutisches Potenzial von HDAC9 bei Bandscheibendegeneration.  |  Lei, M., et al. 2023. Cell Mol Biol Lett. 28: 104. PMID: 38093179
8. Strukturelle Veränderungen der Nukleosomen aufgrund von Acetylierung.  |  Bauer, WR., et al. 1994. J Mol Biol. 236: 685-90. PMID: 8114086
9. Eine positive Rolle der Histon-Acetylierung beim Zugang von Transkriptionsfaktoren zur nukleosomalen DNA.  |  Lee, DY., et al. 1993. Cell. 72: 73-84. PMID: 8422685
10. Transkriptionelles Silencing in Hefe ist mit einer reduzierten Nukleosomen-Acetylierung verbunden.  |  Braunstein, M., et al. 1993. Genes Dev. 7: 592-604. PMID: 8458576
11. Nukleosomale DNA reguliert die Kern-Histon-bindende Untereinheit der menschlichen Hat1-Acetyltransferase.  |  Verreault, A., et al. 1998. Curr Biol. 8: 96-108. PMID: 9427644
12. Transkriptionsaktivatoren lenken Histon-Acetyltransferase-Komplexe zu Nukleosomen.  |  Utley, RT., et al. 1998. Nature. 394: 498-502. PMID: 9697775

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-Histone Deacetylase 9 (HDAC9) Antikörper (B-1) hat 12 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-Histone Deacetylase 9 (HDAC9) Antikörper (B-1) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

Histone Deacetylase 9 (HDAC9) Antikörper (B-1) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: HDAC9

Klon: B-1

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgM kappa light chain

Aminosäuren: 12-39

Ziel-Epitop: HDAC9

Epitope Spezies: human

Reaktivität: HDAC9 isoforms 1-4

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 12 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für Histone Deacetylase 9 (HDAC9) Antikörper (B-1): P: Blocking Peptide