GRP 94 Antikörper (9G10): sc-32249

Der GRP 94-Antikörper (9G10) ist ein monoklonaler IgG2a-Antikörper der Ratte, der das GRP 94-Protein von Mäusen, Ratten, Menschen und Hühnern durch Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Immunhistochemie nachweist. Der Anti-GRP 94-Antikörper (9G10) ist sowohl in nicht konjugierter als auch in verschiedenen konjugierten Formen erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Das GRP 94-Protein, auch bekannt als Hitzeschockprotein 90kDa beta member 1 (HSP90B1), spielt eine entscheidende Rolle als molekulares Chaperon im endoplasmatischen Retikulum (ER), wo GRP 94 die korrekte Faltung und Reifung von Proteinen unterstützt, insbesondere von Proteinen, die an der Signalübertragung in der Zelle und an Immunreaktionen beteiligt sind. Die Lokalisierung von GRP 94 im endoplasmatischen Retikulum stellt sicher, dass Proteine vor dem Transport an ihren endgültigen Bestimmungsort korrekt verarbeitet werden, was für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase und die Reaktion auf Stressbedingungen unerlässlich ist. GRP 94 ist besonders wichtig bei Krebserkrankungen, da GRP 94 häufig in Tumorzellen überexprimiert wird und so das Überleben und die Vermehrung unter ungünstigen Bedingungen unterstützt. GRP 94 interagiert mit verschiedenen Proteinen, darunter Tumor-Abstoßungs-Antigen 1 (TRA1) und TNF-Rezeptor-assoziiertes Protein 1 (TRAP1), was die Bedeutung von GRP 94 für zelluläre Prozesse und sein Potenzial als therapeutisches Ziel weiter unterstreicht.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

GRP 94 Antikörper (9G10) Literaturhinweise:

1. PKC epsilon ist ein einzigartiger Regulator für das hsp90 beta-Gen bei der Hitzeschockreaktion.  |  Wu, JM., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 51143-9. PMID: 14532285
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3. Hsp90 fördert die schnelle Evolution neuer Eigenschaften: Arzneimittelresistenz bei verschiedenen Pilzen.  |  Cowen, LE. and Lindquist, S. 2005. Science. 309: 2185-9. PMID: 16195452
4. Modulierung der Funktionen des molekularen Chaperons Hsp90 durch reversible Acetylierung.  |  Aoyagi, S. and Archer, TK. 2005. Trends Cell Biol. 15: 565-7. PMID: 16199163
5. Die HSP90-Genfamilie im menschlichen Genom: Einblicke in ihre Divergenz und Evolution.  |  Chen, B., et al. 2005. Genomics. 86: 627-37. PMID: 16269234
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7. Substrattransfer von dem Chaperon Hsp70 zu Hsp90.  |  Wegele, H., et al. 2006. J Mol Biol. 356: 802-11. PMID: 16403523
8. Modulation der Chaperonfunktion und Cochaperon-Interaktion durch Novobiocin in der C-terminalen Domäne von Hsp90: Nachweis, dass Cumarin-Antibiotika die Hsp90-Dimerisierung stören.  |  Allan, RK., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 7161-71. PMID: 16421106
9. Translokation von ATP in das Lumen von Vesikeln, die aus dem rauen endoplasmatischen Retikulum stammen, und seine Bindung an luminalen Proteinen, einschließlich BiP (GRP 78) und GRP 94.  |  Clairmont, CA., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 3983-90. PMID: 1740446
10. Molekulares Chaperon GRP94/GP96 bei Krebserkrankungen: Onkogenese und therapeutisches Ziel.  |  Duan, X., et al. 2021. Front Oncol. 11: 629846. PMID: 33898309
11. FBXL2 wirkt Grp94 entgegen, um EGFR zu destabilisieren und das EGFR-gesteuerte NSCLC-Wachstum zu hemmen.  |  Niu, M., et al. 2021. Nat Commun. 12: 5919. PMID: 34635651
12. Chaperon-Funktion eines mit Grp 94 verwandten Proteins für die Faltung und den Transport der pankreatischen Gallensalz-abhängigen Lipase.  |  Bruneau, N. and Lombardo, D. 1995. J Biol Chem. 270: 13524-33. PMID: 7768954

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-GRP 94 Antikörper (9G10) hat 32 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-GRP 94 Antikörper (9G10) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

GRP 94 Antikörper (9G10) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: Glucose-regulated protein 94 kD (GRP94)

Klon: 9G10

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2a

Aminosäuren: 785-803

Ziel-Epitop: GRP 94

Epitope Spezies: chicken

Reaktivität: GRP 94

Speziesreaktivität: mouse, rat, human, chicken

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P)

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG_2a in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 32 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für GRP 94 Antikörper (9G10): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin