EMILIN-2 Antikörper (3D9): sc-517180

Der EMILIN-2-Antikörper (3D9) ist ein monoklonaler IgG3-Antikörper der leichten Kette Kappa aus Mäusen, der das EMILIN-2-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-EMILIN-2-Antikörper (3D9) ist als nicht konjugierter monoklonaler Isotyp-Antikörper erhältlich. EMILIN-2, ein Mitglied der Proteine an der Grenzfläche der Elastin-Mikrofibrillen, spielt eine entscheidende Rolle in der extrazellulären Matrix, insbesondere bei der Elastogenese, d. h. der Bildung elastischer Fasern, die für die strukturelle Integrität und Elastizität von Geweben unerlässlich sind. EMILIN-2 zeichnet sich durch eine einzigartige prolinreiche Domäne aus, die EMILIN-2 von anderen Mitgliedern der EMILIN-Familie unterscheidet und auf eine spezialisierte Funktion bei der Bildung und Aufrechterhaltung elastischer Fasern hindeutet. EMILIN-2 ist besonders wichtig in elastinreichen Geweben wie Blutgefäßen, Haut, Herz und Lunge, wo EMILIN-2 zu den mechanischen Eigenschaften und der Widerstandsfähigkeit dieser Strukturen beiträgt. EMILIN-2 interagiert mit verschiedenen Proteinen, darunter Fibulin-5, das an der Regulierung der Elastinbildung beteiligt ist, was die Bedeutung von EMILIN-2 für die Biologie des Bindegewebes weiter unterstreicht. Das Verständnis der Rolle und Wechselwirkungen von EMILIN-2 kann Einblicke in Entwicklungsprozesse und mögliche Auswirkungen auf Krankheiten geben, die durch Bindegewebsanomalien gekennzeichnet sind.

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EMILIN-2 Antikörper (3D9) Literaturhinweise:

1. EMILIN, ein Bestandteil der elastischen Faser und ein neues Mitglied der C1q/Tumor-Nekrose-Faktor-Superfamilie von Proteinen.  |  Doliana, R., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 16773-81. PMID: 10358019
2. Selbstorganisation und supramolekulare Organisation von EMILIN.  |  Mongiat, M., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 25471-80. PMID: 10821830
3. Isolierung und Charakterisierung von EMILIN-2, einer neuen Komponente der wachsenden EMILINs-Familie und Mitglied der EMI-Domäne-enthaltenden Superfamilie.  |  Doliana, R., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 12003-11. PMID: 11278945
4. Die Beta-1-Integrin-abhängige Zelladhäsion an EMILIN-1 wird durch die gC1q-Domäne vermittelt.  |  Spessotto, P., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 6160-7. PMID: 12456677
5. Expression des EMILIN-1-Gens während der Entwicklung der Maus.  |  Braghetta, P., et al. 2002. Matrix Biol. 21: 603-9. PMID: 12475644
6. EMILIN-1-Mangel führt zu Elastogenese und Gefäßzelldefekten.  |  Zanetti, M., et al. 2004. Mol Cell Biol. 24: 638-50. PMID: 14701737
7. Molekulare Klonierung und Charakterisierung eines neuen Gens, EMILIN-5, und seine mögliche Beteiligung an der Entwicklung des Skeletts.  |  Doi, M., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 313: 888-93. PMID: 14706625
8. Sequenzspezifische Backbone-NMR-Zuordnungen für die C-terminale globuläre Domäne von EMILIN-1.  |  Verdone, G., et al. 2004. J Biomol NMR. 29: 91-2. PMID: 15017143
9. C1q und die Tumor-Nekrose-Faktor-Superfamilie: Modularität und Vielseitigkeit.  |  Kishore, U., et al. 2004. Trends Immunol. 25: 551-61. PMID: 15364058
10. Genomische Struktur und Organisation der kritischen Region des hochgradigen Myopie-2-Lokus (MYP2): Mutationsscreening von 9 positionellen Kandidatengenen.  |  Scavello, GS., et al. 2005. Mol Vis. 11: 97-110. PMID: 15723005
11. Die Ausrichtung von EMILIN-1 und EMILIN-2 auf Fibrillin-Mikrofibrillen erleichtert ihre Einbindung in die extrazelluläre Matrix.  |  Schiavinato, A., et al. 2016. J Invest Dermatol. 136: 1150-1160. PMID: 26945878
12. Emilin-2 ist ein Bestandteil der extrazellulären Matrix des Knochenmarks und reguliert die Differenzierung mesenchymaler Stammzellen und hämatopoetischer Vorläuferzellen.  |  Da Ros, F., et al. 2022. Stem Cell Res Ther. 13: 2. PMID: 35012633

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

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Primärantikörper wie Anti-EMILIN-2 Antikörper (3D9) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

EMILIN-2 Antikörper (3D9) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: EMILIN-2

Klon: 3D9

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₃ kappa light chain

Aminosäuren: 121-230

Ziel-Epitop: EMILIN-2

Epitope Spezies: human

Reaktivität: EMILIN-2

Speziesreaktivität: human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, ELISA

Gebinde: Each vial contains 100 µg IgG₃ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 0 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für EMILIN-2 Antikörper (3D9): N/A