Date published: 2025-9-10

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CPI-17 Antikörper (A-7): sc-28378

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Datenblätter
  • CPI-17 Antikörper (A-7) ist ein Maus monoklonales IgG2b κ, verwendet in 2 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 200 µg/ml
  • gezogen gegen die Aminosäuresequenz 88-147 von CPI-17 aus der Spezies human
  • Empfohlen für die Detektion von CPI-17 aus der Spezies mouse, rat, human und porcine per WB, IP, IF und ELISA
  • m-IgG Fc BP-HRP, 2b BP-HRP">m-IgG2b BP-HRP und m-IgGκ BP-HRP sind die bevorzugten sekundären Nachweisreagenzien für CPI-17 Antikörper (A-7) für WB-Anwendungen. Diese Reagenzien werden jetzt in Bündeln mit CPI-17 Antikörper (A-7) angeboten(siehe Bestellinformationen unten).

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CPI-17 ist ein phosphorylierungsabhängiges inhibitories Protein für glatte Muskelmyosinphosphat. CPI-17 wurde ursprünglich als ein von PKC-potenziiertes inhibitories Protein von Proteinphosphatase-1 identifiziert, das hauptsächlich in glatter Muskulatur exprimiert wird. Die Phosphorylierung an Threonin 38, in vitro, durch PKC oder Rho-Kinase erhöht die inhibitory Potenz gegenüber Myosinphosphatase. CPI-17 wird auch an Threonin 38 durch Protein Kinase N phosphoryliert und könnte als Downstream-Effektor von Rho und/oder Arachidonsäure in der Kalziumsensibilisierung der glatten Muskelkontraktion beteiligt sein. CPI-17 wird durch eine MYPT-assoziierte Kinase, M110 Kinase, dually an Serin 12 und Threonin 38 phosphoryliert.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

CPI-17 Antikörper (A-7) Literaturhinweise:

  1. Phosphorylierung von CPI-17, einem Inhibitor der Myosinphosphatase, durch die Proteinkinase N.  |  Hamaguchi, T., et al. 2000. Biochem Biophys Res Commun. 274: 825-30. PMID: 10924361
  2. Tumorigene Transformation durch CPI-17 durch Hemmung einer Merlin-Phosphatase.  |  Jin, H., et al. 2006. Nature. 442: 576-9. PMID: 16885985
  3. Expression von CPI-17 in der glatten Muskulatur während der Embryonalentwicklung und bei der Bildung neointimaler Läsionen.  |  Kim, JI., et al. 2009. Histochem Cell Biol. 132: 191-8. PMID: 19437030
  4. Dexmedetomidin-induzierte Kontraktion ist an der CPI-17-Phosphorylierung in isolierten Ratten-Aorten beteiligt.  |  Ok, SH., et al. 2016. Int J Mol Sci. 17: PMID: 27706026
  5. CPI-17 treibt die onkogene Ras-Signalübertragung in menschlichen Melanomen über Proteine der Ezrin-Radixin-Moesin-Familie an.  |  Riecken, LB., et al. 2016. Oncotarget. 7: 78242-78254. PMID: 27793041
  6. Die wesentliche Rolle von Phospho-T38 CPI-17 bei der Aufrechterhaltung des physiologischen Blutdrucks bei genetisch veränderten Mäusen.  |  Yang, Q., et al. 2018. FASEB J. 32: 2095-2109. PMID: 29229685
  7. Die Wirkung von Galangin auf die Regulierung der Gefäßkontraktilität über die Holoenzym-Reaktivierung, die ROCK/CPI-17 und nicht PKC/CPI-17 unterdrückt.  |  Yoon, HJ., et al. 2022. Biomol Ther (Seoul). 30: 145-150. PMID: 34231489
  8. Die Wirkung von Luteolin auf die Modulation der Gefäßkontraktilität durch ROCK- und CPI-17-Inaktivierung.  |  Yoon, HJ., et al. 2023. Biomol Ther (Seoul). 31: 193-199. PMID: 36065763
  9. Phosphoryliertes CPI-17 und MLC2 als Biomarker für den durch Spasmen der Koronararterien ausgelösten plötzlichen Herztod.  |  Dong, Y., et al. 2024. Int J Mol Sci. 25: PMID: 38474189
  10. Wirkung von Kaempferol auf die Modulation der Gefäßkontraktilität vor allem durch PKC- und CPI-17-Inaktivierung.  |  Yoon, HJ., et al. 2024. Biomol Ther (Seoul). 32: 361-367. PMID: 38589300

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CPI-17 Antikörper (A-7)

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