cathepsin L Antikörper (B-8): sc-393770

Die Familie der Proteolytischen Enzyme Cathepsin enthält mehrere unterschiedliche Klassen von Proteasen. Die Cystein-Protease-Klasse umfasst Cathepsin B, L, H, K, S und O. Die Aspartyl-Protease-Klasse besteht aus Cathepsin D und E. Cathepsin G gehört zur Serin-Protease-Klasse. Die meisten Cathepsine sind lysosomal und beteiligen sich an verschiedenen Ereignissen wie Peptid-Biosynthese und Protein-Degradation. Cathepsin L (auch als Major Excreted Protein, MEP oder CATL bezeichnet) ist ein Mitglied der Peptidase C1-Familie und wurde als Protein identifiziert, das Cathepsin H am nächsten verwandt ist. Es handelt sich um eine lysosomale Cystein-Protease, die intrazelluläre Protein-Katabolismus für Kollagen, Elastin und α-1-Protease-Inhibitor vermittelt. Cathepsin L ist ein Dimer, bestehend aus disulfid-verknüpften schweren und leichten Ketten, die beide aus einem einzigen Protein-Vorläufer produziert werden. Für dieses Gen wurden mindestens zwei Transkript-Varianten identifiziert, die dasselbe Protein codieren. Transformierte Maus-Fibroblasten, die durch Wachstumsfaktoren oder Tumor-Promotoren stimuliert werden, sekretieren eine Form von Cathepsin L.

Der bevorzugte. cathepsin L Antikörper ist cathepsin L Antikörper (33/2): sc-32320.