AICAR transformylase Antikörper (F38 P7 H9): sc-53612

Der Antikörper gegen AICAR-Transformylase (F38 P7 H9) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der leichten Kette von Mäusen, der das AICAR-Transformylase-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Immunhistochemie nachweist. Der Anti-AICAR-Transformylase-Antikörper (F38 P7 H9) ist sowohl in nicht konjugierter als auch in verschiedenen konjugierten Formen erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluorescein-Isothiocyanat (FITC) und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. AICAR-Transformylase spielt eine entscheidende Rolle bei der Purin-Biosynthese, indem sie speziell die Umwandlung von AICAR (5-Aminoimidazol-4-carboxamid-Ribonukleotid) zu Formyl-AICAR katalysiert, das für die Produktion von Nukleotiden und Inositolmonophosphat (IMP) unerlässlich ist. Diese enzymatische Aktivität ist für die Zellfunktionen von entscheidender Bedeutung, da Nukleotide die Bausteine von DNA und RNA sind und an der Energieübertragung und den Signalwegen beteiligt sind. Defekte im ATIC-Gen, das die AICAR-Transformylase kodiert, können zu AICA-Ribosurie führen, einem schweren angeborenen Stoffwechseldefekt, der durch die Anhäufung von AICA-Ribosid und seinen Derivaten gekennzeichnet ist und zu erheblichen neurologischen Beeinträchtigungen wie geistiger Behinderung, Epilepsie und angeborener Blindheit führt. Der monoklonale Antikörper AICAR-Transformylase (F38 P7 H9) weist dieses Protein bei mehreren Arten genau nach, wodurch dieses Reagenz für Forscher, die den Purinstoffwechsel und damit zusammenhängende Störungen untersuchen, von unschätzbarem Wert ist.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

AICAR transformylase Antikörper (F38 P7 H9) Literaturhinweise:

1. Humane AICAR-Transformylase: Rolle des 4-Carboxamids von AICAR bei der Bindung und Katalyse.  |  Wall, M., et al. 2000. Biochemistry. 39: 11303-11. PMID: 10985775
2. AICA-Ribosidurie: ein neuer, neurologisch verheerender angeborener Fehler der Purinbiosynthese, der durch eine ATIC-Mutation verursacht wird.  |  Marie, S., et al. 2004. Am J Hum Genet. 74: 1276-81. PMID: 15114530
3. Verschiedene Fremdgene, die zufällig in denselben Locus des Genoms von Streptococcus suis integriert wurden.  |  Sekizaki, T., et al. 2005. J Bacteriol. 187: 872-83. PMID: 15659665
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8. AMP-aktivierte Proteinkinase schützt Kardiomyozyten vor hypoxischer Schädigung durch Abschwächung des endoplasmatischen Retikulumstresses.  |  Terai, K., et al. 2005. Mol Cell Biol. 25: 9554-75. PMID: 16227605
9. AICAR stimuliert die IL-6-Produktion über p38 MAPK in kardialen Fibroblasten von erwachsenen Mäusen: eine mögliche Rolle für AMPK.  |  Du, JH., et al. 2005. Biochem Biophys Res Commun. 337: 1139-44. PMID: 16229818
10. Ringöffnungsreaktionen: Synthese von AICAR-Analoga als potenzielle Antimetabolit-Wirkstoffe.  |  Costanzi, S., et al. 2005. Nucleosides Nucleotides Nucleic Acids. 24: 415-8. PMID: 16247961
11. Charakterisierung von AICAR-Transformylase/IMP-Cyclohydrolase (ATIC) aus Staphylococcus lugdunensis.  |  Verma, P., et al. 2017. FEBS J. 284: 4233-4261. PMID: 29063699
12. AICAR-Transformylase/IMP-Cyclohydrolase (ATIC) ist für die de-novo-Purinbiosynthese und die Infektion durch Cryptococcus neoformans unerlässlich.  |  Wizrah, MSI., et al. 2022. J Biol Chem. 298: 102453. PMID: 36063996

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-AICAR transformylase Antikörper (F38 P7 H9) hat 3 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-AICAR transformylase Antikörper (F38 P7 H9) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

AICAR transformylase Antikörper (F38 P7 H9) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: AICAR transformylase

Klon: F38 P7 H9

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 582-592

Ziel-Epitop: AICAR transformylase

Epitope Spezies: human

Reaktivität: AICAR transformylase

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: Drosophila, Xenopus

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P)

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 3 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für AICAR transformylase Antikörper (F38 P7 H9): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin