Date published: 2025-10-26

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ZNF646 Inhibitoren

Gängige ZNF646 Inhibitors sind unter underem Trichostatin A CAS 58880-19-6, 5-Azacytidine CAS 320-67-2, Suberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9, Disulfiram CAS 97-77-8 und Cisplatin CAS 15663-27-1.

Disulfiram und Cisplatin gehen Wechselwirkungen mit Metallionen bzw. der DNA ein. Die Bindung von Disulfiram an Metallionen kann die strukturelle Integrität von Zinkfingerdomänen in Proteinen wie ZNF646 verändern und dadurch ihre DNA-Bindungsaffinität beeinträchtigen. Cisplatin kann durch die Bildung von DNA-Addukten den Zugang des Transkriptionsfaktors zur DNA behindern und damit möglicherweise die für seine Funktion wichtigen ZNF646-DNA-Interaktionen stören.

Chloroquin und MG132 zielen auf den autophagischen Abbau und das Ubiquitin-Proteasom-System ab, die für den Proteinumsatz von zentraler Bedeutung sind. Durch die Beeinflussung dieser Wege können diese Wirkstoffe den ZNF646-Spiegel indirekt beeinflussen. PD98059, LY294002 und SP600125 sind Kinase-Signalweg-Inhibitoren, die in Zellsignalkaskaden eingreifen, welche die Aktivität und Stabilität von Transkriptionsfaktoren modulieren können, was sich möglicherweise auf die durch ZNF646 regulierte Genexpression auswirkt. Die weitreichende Wirkung von Curcumin auf Signalwege und Transkriptionsfaktoren könnte sich angesichts seiner pleiotropen Natur auch auf die Modulation der ZNF646-Funktion erstrecken. Schließlich hemmt Alpha-Amanitin die RNA-Polymerase II, die für die Transkription von mRNA verantwortlich ist. Durch die Unterdrückung der mRNA-Synthese kann Alpha-Amanitin die transkriptionelle Bindung von ZNF646 an seine Zielgene beeinflussen.

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Curcumin

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Eine Verbindung, die eine Vielzahl von Signalwegen und Transkriptionsfaktoren modulieren kann, was sich möglicherweise auf die regulatorischen Funktionen von ZNF646 auswirkt.

α-Amanitin

23109-05-9sc-202440
sc-202440A
1 mg
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RNA-Polymerase-II-Inhibitor, der die mRNA-Synthese unterdrücken kann und damit möglicherweise die Transkriptionsaktivität von ZNF646 beeinträchtigt.