Chemische Inhibitoren von ZNF552 können die Funktion des Proteins durch verschiedene Mechanismen beeinträchtigen, indem sie vor allem auf die Zinkfingerdomänen abzielen, die für die DNA-Bindungsfähigkeit des Proteins entscheidend sind. Disulfiram und Clioquinol zum Beispiel sind Metallchelatoren, die sich an Zinkionen binden können. Durch die Sequestrierung von Zink verhindern diese Verbindungen die ordnungsgemäße Faltung und strukturelle Konfiguration der Zinkfingermotive von ZNF552, die für die Interaktion mit der DNA wesentlich sind. In ähnlicher Weise wirken auch 1,10-Phenanthrolin und TPEN als Metallchelatoren, die möglicherweise zu einer Störung der Zinkfingerdomänen von ZNF552 führen und dadurch die DNA-Bindungsfähigkeit des Proteins hemmen.
Darüber hinaus zielen andere Verbindungen wie Ebselen und Thiomersal auf die Cysteinreste innerhalb des Proteins ab. Ebselen, eine Verbindung auf Selenbasis, kann diese Reste oxidieren, was zu einer Konformationsänderung von ZNF552 führen könnte, wodurch es seine regulatorischen Funktionen nicht mehr erfüllen kann. Thiomersal hat eine Affinität für Sulfhydrylgruppen und kann an cysteinreiche Regionen innerhalb von ZNF552 binden, was zu einer Veränderung seiner Struktur und einer Hemmung seiner Aktivität führen kann. Cadmiumchlorid hingegen kann Zink in den Zinkfingermotiven ersetzen, was zu einer unsachgemäßen Faltung von ZNF552 und zu einem Funktionsverlust führen könnte.
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