Trypsin-3 Aktivatoren

Gängige Trypsin-3 Activators sind unter underem Benzamidine CAS 618-39-3, 1,10-Phenanthroline CAS 66-71-7, Trypsin Inhibitor, soybean CAS 9035-81-8, Calcium chloride anhydrous CAS 10043-52-4 und Heparin CAS 9005-49-6.

Zu den chemischen Aktivatoren von Trypsin-3 gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die die Aktivität des Enzyms durch unterschiedliche Mechanismen verstärken. Benzamidin, ein kompetitiver Inhibitor, stabilisiert paradoxerweise die aktivierte Form von Trypsin-3, indem es an sein aktives Zentrum bindet. Diese Wechselwirkung kann zu einer Steigerung der Aktivität des Enzyms gegenüber Substratproteinen führen. In ähnlicher Weise bindet Nα-Benzoyl-DL-Arginin als Substratimitator an das aktive Zentrum von Trypsin-3 und bewirkt eine Konformationsänderung, die die katalytische Effizienz des Enzyms steigert und seinen Substratumsatz erhöht. Ethanol spielt eine etwas indirekte Rolle: Durch die Ausfällung von Proteinen und die Veränderung ihrer Löslichkeit kann es Trypsin-3 und seine Substrate konzentrieren, was häufigere Enzym-Substrat-Interaktionen erleichtert und dadurch die Aktivität von Trypsin-3 erhöht. Darüber hinaus schützt 1,10-Phenanthrolin Trypsin-3 vor Inaktivierung, indem es Metallionen chelatiert, die für Metalloproteasen notwendig sind, die Trypsin-3 abbauen können, und somit indirekt seinen aktiven Zustand bewahrt.

Darüber hinaus können Verbindungen wie der Sojabohnen-Trypsin-Inhibitor Trypsin-3 zunächst hemmen, aber unter bestimmten Bedingungen das Enzym in einer aktiven Konformation stabilisieren und so indirekt seine Aktivität erhöhen. Dithiothreitol (DTT) fördert die Aktivität von Trypsin-3, indem es Disulfidbindungen innerhalb des Enzyms oder seiner Zymogenform reduziert, was zu einer Aktivierung führen oder die Bildung inaktiver Dimere verhindern kann. Calciumchlorid verstärkt die Trypsin-3-Aktivität, indem es an das Enzym bindet und Konformationsänderungen hervorruft, die das aktive Zentrum stabilisieren. Heparin kann durch Wechselwirkung mit Trypsin-3 Konformationsänderungen hervorrufen, die die katalytische Stelle aktivieren und die proteolytische Funktion des Enzyms verstärken. Dimethylsulfoxid (DMSO) kann Trypsin-3 aktivieren, indem es Konformationsänderungen verursacht, die seine aktive Stelle freilegen oder die Substratspezifität verändern. In ähnlicher Weise kann das Vorhandensein von Aminosäuren wie Glycin und Arginin die Hydratationshülle um Trypsin-3 beeinflussen bzw. zu einer allosterischen Aktivierung des Enzyms führen, wodurch seine Interaktion mit Substraten verbessert und seine enzymatische Aktivität gesteigert wird. Schließlich kann der sekretorische Trypsin-Inhibitor der Bauchspeicheldrüse (PSTI) in subinhibitorischen Konzentrationen an Trypsin-3 in einer Weise binden, die seine aktive Konformation stabilisiert, was zu einer Steigerung der Enzymaktivität führt.