STK36 Aktivatoren

Gängige STK36 Activators sind unter underem SAG CAS 912545-86-9, Purmorphamine CAS 483367-10-8, Cyclopamine CAS 4449-51-8, 2-Amino-6-chloro-α-cyano-3-(ethoxycarbonyl)-4H-1-benzopyran-4-acetic Acid Ethyl Ester CAS 305834-79-1 und Ionomycin CAS 56092-82-1.

STK36 (Serin/Threonin-Kinase 36), auch bekannt als Proteinkinase A-Ankerprotein 9 (AKAP9)-ähnliche Kinase oder Kinase/Phosphatase-bindendes Protein (KAP), ist ein Mitglied der Familie der Serin/Threonin-Proteinkinasen. Sie spielt eine entscheidende Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen, einschließlich der Regulierung des Zellzyklus, der Zilienbildung und der Hedgehog (Hh)-Signalübertragung. STK36 ist hauptsächlich im Basalkörper und im Zilium lokalisiert, wo es mit mehreren Proteinpartnern interagiert, um den Aufbau und die Funktion der Zilien zu koordinieren. Innerhalb des Ziliums fungiert STK36 als zentraler Regulator des Hh-Signalwegs, der für die Embryonalentwicklung, die Gewebehomöostase und die Aufrechterhaltung der Stammzellen wichtig ist. STK36 phosphoryliert und aktiviert GLI-Transkriptionsfaktoren, Schlüsseleffektoren des Hh-Signalwegs, indem es deren Kerntranslokation und anschließende Transkriptionsaktivierung von Zielgenen fördert. Darüber hinaus moduliert STK36 die ziliäre Lokalisierung und Aktivität anderer Hh-Signalkomponenten, was die Aktivität des Weges weiter beeinflusst.

An der Aktivierung von STK36 sind mehrere Regulationsmechanismen beteiligt, die seine ordnungsgemäße Funktion in zellulären Prozessen sicherstellen. Ein entscheidender Mechanismus ist die Phosphorylierung von STK36 selbst, die zu dessen Aktivierung führen kann. Es wird angenommen, dass die Autophosphorylierung von STK36 an spezifischen Serin- und Threoninresten innerhalb seiner Aktivierungsschleife seine katalytische Aktivität und Substratspezifität erhöht. Darüber hinaus wird die Aktivität von STK36 durch seine Interaktion mit Proteinpartnern wie AKAP9 und anderen ziliären Proteinen reguliert, die seine Kinaseaktivität und subzelluläre Lokalisierung modulieren können. Darüber hinaus können vorgelagerte Signalwege, darunter die cAMP-abhängige Proteinkinase A (PKA) und der Hh-Signalweg selbst, die Aktivität von STK36 durch direkte oder indirekte Mechanismen beeinflussen. Die Aktivierung dieser Signalwege kann zur Phosphorylierung und Aktivierung von STK36 oder zur Modulation seiner Interaktion mit regulatorischen Proteinen führen und sich dadurch auf seine zellulären Funktionen auswirken. Insgesamt wird die Aktivierung von STK36 streng reguliert, um den ordnungsgemäßen Aufbau der Zilien, die Hh-Signalübertragung und zelluläre Prozesse zu gewährleisten, die für die Entwicklung und die Gewebehomöostase wichtig sind.