stefin A2l1 Aktivatoren

Gängige stefin A2l1 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin, free acid CAS 56092-81-0, Calyculin A CAS 101932-71-2 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Stefin A2l1 kann die Funktion des Proteins über mehrere Signalwege und Mechanismen modulieren. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) ist ein solcher Aktivator, der die Proteinkinase C (PKC) anspricht. Es ist bekannt, dass PKC bei ihrer Aktivierung verschiedene Substratproteine phosphoryliert, darunter möglicherweise auch Stefin A2l1, was seine Aktivität verstärken würde. In ähnlicher Weise aktiviert Forskolin durch die Erhöhung des intrazellulären cAMP-Spiegels die Proteinkinase A (PKA), eine weitere Kinase, die Stefin A2l1 phosphorylieren und damit seine Aktivität beeinflussen kann. Ionomycin kann durch seine Fähigkeit, den intrazellulären Kalziumspiegel zu erhöhen, kalziumabhängige Kinasen wie die Calmodulin-abhängige Kinase (CaMK) aktivieren, die ebenfalls Stefin A2l1 für die Phosphorylierung anvisieren kann. Der Phosphorylierungszustand von Stefin A2l1 kann auch durch Calyculin A und Okadasäure aufrechterhalten werden, beides Phosphataseinhibitoren, die eine Dephosphorylierung verhindern und Stefin A2l1 möglicherweise in einem aktiven Zustand halten.

Dibutyryl-cAMP, ein cAMP-Analogon, kann PKA stimulieren, was zu einer Phosphorylierung von Stefin A2l1 führt. Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) setzt durch die Aktivierung seines Rezeptors eine Kaskade von Ereignissen in Gang, die zur Aktivierung des MAPK/ERK-Stoffwechsels führen, der Stefin A2l1 durch Phosphorylierung aktivieren könnte. Thapsigargin trägt zur Erhöhung des zytosolischen Kalziumspiegels bei und fördert so indirekt die Aktivierung von Stefin A2l1 durch kalziumabhängige Kinasen. Staurosporin ist zwar im Allgemeinen ein Inhibitor von Proteinkinasen, kann aber unter bestimmten Bedingungen PKC aktivieren und damit möglicherweise Stefin A2l1 für die Phosphorylierung anvisieren. Anisomycin wirkt als stressaktivierter Proteinkinase-Aktivator, wie z. B. JNK, der Stefin A2l1 phosphorylieren kann. Darüber hinaus könnte Tetrabromzimtsäure durch die Aktivierung des ERK-Signalwegs zur Phosphorylierung von Stefin A2l1 führen, und Cantharidin könnte durch die Hemmung von Phosphatasen Stefin A2l1 effektiv in einem phosphorylierten Zustand halten. Bryostatin 1 kann durch seine Modulation von PKC und Sphingosin durch die Aktivierung von PKC zur Phosphorylierung von Stefin A2l1 führen. Schließlich kann Wasserstoffperoxid oxidative Veränderungen an Proteinen hervorrufen, die den Funktionszustand von Stefin A2l1 verändern können.