Stefin-A2-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die spezifisch auf die Aktivität von Stefin A2 abzielen und diese hemmen, einem Protein, das zur Cystatin-Familie der Cysteinprotease-Inhibitoren gehört. Stefin A2 spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Aktivität von Cysteinproteasen wie Cathepsinen, Enzymen, die für den Abbau von Proteinen in Zellen verantwortlich sind. Cysteinproteasen sind an zahlreichen wichtigen biologischen Prozessen beteiligt, darunter Proteinumsatz, Zelltod (Apoptose), Immunreaktionen und Gewebeumformung. Durch die Bindung an diese Proteasen hemmt Stefin A2 deren Aktivität und verhindert so eine übermäßige oder unkontrollierte Proteolyse, die andernfalls zu Zell- oder Gewebeschäden führen könnte. Inhibitoren von Stefin A2 wirken, indem sie dessen Fähigkeit zur Regulierung dieser Proteasen blockieren, was möglicherweise zu Veränderungen im Gleichgewicht des Proteinabbaus und der zellulären Homöostase führt. Der Wirkmechanismus von Stefin-A2-Inhibitoren beinhaltet in der Regel die Bindung an spezifische Stellen auf dem Stefin-A2-Protein, entweder an die aktive Stelle oder an andere Domänen, die für die Interaktion mit Cysteinproteasen entscheidend sind. Indem sie Stefin A2 daran hindern, an seine Zielproteasen zu binden und diese zu hemmen, ermöglichen diese Inhibitoren eine ungehinderte Proteaseaktivität. Einige Inhibitoren können strukturelle Veränderungen in Stefin A2 induzieren und so seine Fähigkeit zur Bildung stabiler Komplexe mit Proteasen verändern, während andere mit Proteasen um die Bindung konkurrieren können. Die Hemmung von Stefin A2 kann sich auf verschiedene biologische Prozesse auswirken, bei denen die Protease-Regulation von entscheidender Bedeutung ist, wie z. B. die Funktion von Immunzellen, die Gewebereparatur und die zelluläre Signalübertragung. Die Erforschung von Stefin-A2-Inhibitoren liefert wichtige Erkenntnisse darüber, wie das empfindliche Gleichgewicht zwischen Proteaseaktivität und -hemmung in Zellen aufrechterhalten wird, und hilft dabei, die umfassendere Rolle von Cystatinen bei der Regulierung des zellulären Proteinumsatzes und der Homöostase zu entschlüsseln.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
E-64 ist ein potenter, irreversibler Cysteinprotease-Inhibitor, der sich kovalent an den Cysteinrest im aktiven Zentrum von Stefin A2 bindet, was zu einer funktionellen Hemmung der Proteaseaktivität führt. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
Leupeptin ist ein reversibler Inhibitor, der sich an das aktive Zentrum von Cysteinproteasen wie Stefin A2 bindet und dadurch deren proteolytische Funktion hemmt. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
Chymostatin ist ein Peptidinhibitor, der sich spezifisch an das aktive Zentrum von Stefin A2 bindet und dadurch dessen enzymatische Aktivität hemmt. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
N-Ethylmaleimid reagiert mit Thiolgruppen von Cysteinresten im aktiven Zentrum von Stefin A2 und hemmt dadurch dessen enzymatische Aktivität. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
Iodacetamid alkyliert die Thiolgruppe des Cysteins im aktiven Zentrum von Stefin A2, was zu einer irreversiblen Hemmung der Proteaseaktivität führt. | ||||||
TPCK | 402-71-1 | sc-201297 | 1 g | $178.00 | 2 | |
Tosylphenylalanylchlormethylketon (TPCK) hemmt | ||||||
K777 | 233277-99-1 | sc-507382 | 10 mg | $555.00 | ||
K11777 bindet kovalent an das Cystein im aktiven Zentrum von Cysteinproteasen wie Stefin A2 und hemmt so deren Aktivität. |