Ssa2-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die speziell darauf abzielen, die Aktivität von Ssa2, einem Mitglied der Hsp70-Familie (Hitzeschockprotein 70) von molekularen Chaperonen, zu hemmen. Ssa2 ist an einer Vielzahl von wesentlichen zellulären Funktionen beteiligt, darunter Proteinfaltung, -transport und -abbau sowie die Reaktion auf zellulären Stress. Als Chaperonprotein hilft Ssa2 bei der Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase, indem es die korrekte Faltung entstehender Polypeptide unterstützt, die Proteinaggregation verhindert und die Rückfaltung oder den Abbau fehlgefalteter Proteine erleichtert. Ssa2 spielt auch eine Rolle beim Auf- und Abbau von Proteinkomplexen und ist entscheidend für die Fähigkeit der Zelle, mit Umweltbelastungen wie Hitzeschock oder oxidativen Schäden fertig zu werden. Hemmstoffe von Ssa2 stören diese Funktionen, was möglicherweise zur Anhäufung von fehlgefalteten Proteinen führt und die Dynamik der Proteinhomöostase in den Zellen verändert. Der Wirkmechanismus von Ssa2-Hemmstoffen besteht in der Regel darin, dass sie an die ATP-Bindungsdomäne des Proteins binden und es daran hindern, die ATP-gesteuerten Konformationsänderungen zu durchlaufen, die für seine Chaperonaktivität erforderlich sind. Einige Inhibitoren können auch die Fähigkeit des Proteins beeinträchtigen, mit Client-Proteinen oder Co-Chaperonen zu interagieren, wodurch seine Funktion bei der Proteinfaltung und Qualitätskontrolle weiter gestört wird. Durch die Hemmung von Ssa2 können diese Verbindungen eine Vielzahl von zellulären Prozessen beeinflussen, die auf eine ordnungsgemäße Proteinpflege angewiesen sind, wie z. B. Zellwachstum, Stressreaktionen und die Regulierung des Proteinumsatzes. Die Erforschung von Ssa2-Inhibitoren bietet wertvolle Einblicke in die Mechanismen der Proteinhomöostase und die Rolle molekularer Chaperone bei der Aufrechterhaltung der Zellfunktion. Das Verständnis, wie Ssa2 zu diesen Prozessen beiträgt, hilft dabei, umfassendere Aspekte der Proteinfaltung, -aggregation und der zellulären Reaktion auf Stress zu beleuchten und die Bedeutung der Chaperon-vermittelten Qualitätskontrolle für die Aufrechterhaltung der Zellgesundheit hervorzuheben.
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Flavonoid, das Hsp70 hemmt, indem es dessen ATPase-Aktivität beeinträchtigt, wodurch die Chaperoneffizienz von Ssa2 in Hefezellen verringert werden könnte. | ||||||
VER 155008 | 1134156-31-2 | sc-358808 sc-358808A | 10 mg 50 mg | $199.00 $825.00 | 9 | |
Kleiner Molekül-Inhibitor von Proteinen der Hsp70-Familie; bindet an die ATPase-Domäne und beeinträchtigt möglicherweise die Funktion von Ssa2 bei der Stressreaktion und der Proteinfaltung. |