Ribosomal Protein S15 Inhibitoren

Gängige Ribosomal Protein S15 Inhibitors sind unter underem α-Sarcin CAS 86243-64-3, Cycloheximide CAS 66-81-9, Anisomycin CAS 22862-76-6, Puromycin CAS 53-79-2 und Emetine CAS 483-18-1.

Chemische Inhibitoren des ribosomalen Proteins S15 weisen eine Reihe von Wechselwirkungen mit der ribosomalen Maschinerie auf, die zu einer Hemmung der Proteinsynthese in der Zelle führen. Rizin, ein berüchtigtes ribosomeninaktivierendes Protein, übt seine hemmende Wirkung aus, indem es Adenin von der 28S rRNA abspaltet, einem wichtigen Bestandteil des Ribosoms, an das das Ribosomenprotein S15 gebunden ist. Dadurch wird die wesentliche strukturelle und funktionelle Integrität des Ribosoms gestört und die Rolle des ribosomalen Proteins S15 unwirksam gemacht. In ähnlicher Weise erreicht alpha-Sarcin die Hemmung durch Spaltung einer spezifischen Phosphodiesterbindung in der rRNA, ein Prozess, der letztlich zur Beeinträchtigung der Funktion des ribosomalen Proteins S15 innerhalb des ribosomalen Aufbaus führt.

Darüber hinaus gibt es eine Gruppe von Verbindungen, darunter Cycloheximid, Anisomycin, Puromycin, Emetin, Pactamycin und Harringtonin, die auf verschiedene Stufen des Translationsprozesses abzielen. Cycloheximid bindet an eukaryotische Ribosomen und hemmt die Translokation, einen für den Fortgang der Translationsmaschinerie kritischen Schritt, an dem das ribosomale Protein S15 beteiligt ist. Anisomycin und Puromycin stören die Peptidyltransferase-Aktivität und induzieren einen vorzeitigen Kettenabbruch während der Translation, Prozesse, bei denen das ribosomale Protein S15 eine entscheidende Rolle spielt. Emetin und Pactamycin binden an die ribosomalen Untereinheiten 40S bzw. 30S und behindern den normalen Zyklus der Proteinsynthese und damit die funktionelle Beteiligung des ribosomalen Proteins S15. Harringtonin und Homoharringtonin hemmen die Proteinelongation, eine Phase, die das ordnungsgemäße Funktionieren des ribosomalen Proteins S15 erfordert. Andere Inhibitoren wie Blasticidin S, Sparsomycin und Chloramphenicol binden und hemmen die Peptidyltransferase-Aktivität und behindern so die Bildung von Peptidbindungen, eine Reaktion, die für die Rolle des ribosomalen Proteins S15 bei der Proteinsynthese von wesentlicher Bedeutung ist.