Ribosomal Protein S11 Inhibitoren

Gängige Ribosomal Protein S11 Inhibitors sind unter underem Chloramphenicol CAS 56-75-7, α-Sarcin CAS 86243-64-3, Cycloheximide CAS 66-81-9, Anisomycin CAS 22862-76-6 und Puromycin CAS 53-79-2.

Chemische Inhibitoren des ribosomalen Proteins S11 können ihre hemmende Wirkung durch verschiedene Wechselwirkungen mit der ribosomalen Maschinerie entfalten, die für die Proteinsynthese von zentraler Bedeutung ist. Chloramphenicol zum Beispiel bindet an ribosomale Untereinheiten und hemmt die bakterielle Proteinsynthese. Aufgrund der strukturellen Ähnlichkeiten zwischen dem eukaryotischen ribosomalen Protein S11 und bakteriellen ribosomalen Proteinen kann Chloramphenicol dessen Funktion hemmen. In ähnlicher Weise depuriniert Ricin, ein potenter Inhibitor, Adenin von der rRNA innerhalb der ribosomalen Untereinheit, was zu einem Zusammenbruch der wesentlichen Funktion des Ribosoms führt und somit indirekt das ribosomale Protein S11 hemmt. Alpha-Sarcin erreicht die Hemmung durch Spaltung einer Phosphodiesterbindung in der rRNA, wodurch die Funktion des Ribosoms gestört und folglich die Rolle des ribosomalen Proteins S11 im Komplex gehemmt wird.

Cycloheximid und Anisomycin zielen auf das eukaryotische Ribosom ab, wobei Cycloheximid den Translokationsschritt stört und Anisomycin an die 60S-Untereinheit bindet und die Peptidyltransferase-Aktivität hemmt. Beide Wirkungen führen zu einer indirekten Hemmung des ribosomalen Proteins S11, indem seine Rolle bei der mRNA-Translation bzw. der Peptidelongation gestoppt wird. Puromycin und Emetin hingegen hemmen die Proteinsynthese, indem sie auf den Prozess der Peptidkettenverlängerung einwirken, wobei Puromycin einen vorzeitigen Kettenabbruch bewirkt und Emetin sich an die 40S-Untereinheit bindet und so die Beteiligung des Ribosomenproteins S11 an der Translationsverlängerung behindert. Pactamycin blockiert durch Bindung an die 30S-Untereinheit die Translationsinitiation, und Harringtonin und Homoharringtonin verhindern den Translationselongationsschritt, wodurch die Funktionsfähigkeit des ribosomalen Proteins S11 eingeschränkt wird. Blasticidin S und Sparsomycin zielen ebenfalls auf den Prozess der Peptidbindungsbildung ab, indem sie auf die Peptidyltransferase-Komponente des Ribosoms einwirken und damit indirekt die Rolle des ribosomalen Proteins S11 bei der Proteinsynthese hemmen.