Rad9B ist ein menschliches Homolog des Rad9-Proteins aus Schizosaccharomyces pombe und eine Komponente des Rad9-Rad1-Hus1 (9-1-1)-Komplexes, der strukturell der PCNA (proliferating cell nuclear antigen)-Gleitklemme ähnlich ist. Rad9B spielt eine entscheidende Rolle bei der DNA-Schadensreaktion, einem wichtigen Mechanismus, der die Stabilität des Genoms aufrechterhält, indem er DNA-Läsionen erkennt und repariert: Bei einer DNA-Schädigung wird Rad9B an den Ort der Schädigung rekrutiert und trägt zur Aktivierung von Checkpoint-Signalwegen bei. Durch diese Aktivierung wird das Fortschreiten des Zellzyklus angehalten, so dass die Zelle Zeit hat, den Schaden zu reparieren, bevor sie mit der Teilung fortfährt. Die Rolle von Rad9B ist besonders wichtig bei der Reaktion auf Doppelstrangbrüche (DSBs), eine der tödlichsten Arten von DNA-Schäden.
Das Protein ist auch am Prozess der DNA-Reparatur beteiligt, einschließlich der homologen Rekombination (HR) und der nicht-homologen Endverbindung (NHEJ), zwei wichtigen Wegen, die Zellen zur Behebung von DSBs nutzen. Durch seine Wechselwirkungen mit anderen Proteinen im DDR-Stoffwechselweg trägt Rad9B dazu bei, die komplexe Reihe von Ereignissen zu koordinieren, die zur Reparatur geschädigter DNA führen. Mutationen oder Dysregulationen von Rad9B und dem 9-1-1-Komplex können zu genomischer Instabilität führen, die ein Kennzeichen von Krebszellen ist. Daher ist Rad9B nicht nur für die normale Kontrolle des Zellzyklus und die DNA-Reparatur wichtig, sondern auch für die Verhinderung der Krebsentstehung durch Unterdrückung der genomischen Instabilität.
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