PTPN13LY Inhibitoren

Gängige PTPN13LY Inhibitors sind unter underem Sodium Orthovanadate CAS 13721-39-6, Pramoxine hydrochloride CAS 637-58-1, Clioquinol CAS 130-26-7, Suramin sodium CAS 129-46-4 und Sodium molybdate CAS 7631-95-0.

Die als PTPN13LY-Inhibitoren bekannte Verbindungsklasse umfasst eine Reihe kleiner Moleküle, die die Phosphataseaktivität der Protein-Tyrosin-Phosphatase-Familie beeinträchtigen sollen. Diese Inhibitoren wirken, indem sie auf die katalytische Stelle abzielen, an der die Dephosphorylierung stattfindet. Diese katalytische Stelle ist in der Regel durch einen konservierten Cysteinrest gekennzeichnet, der eine entscheidende Rolle im Mechanismus des Enzyms spielt, indem er einen nukleophilen Angriff auf den Phosphatanteil des Substrats ausführt. Es sind Inhibitoren bekannt, die den Übergangszustand des Enzymsubstrats nachahmen oder den Cysteinrest verändern, wodurch das Enzym inaktiv wird. Diese Inhibitoren machen sich die Empfindlichkeit des katalytischen Cysteins zunutze, indem sie sich an dieses binden und so den Zugang zum Substrat verhindern.

PTPN13LY-Inhibitoren sind als selektive Inhibitoren für bestimmte PTPs identifiziert worden, können aber auch mit anderen PTPs interagieren, wenn strukturelle Homologie besteht. Diese Inhibitoren stören auch die PTP-Funktion, indem sie den intrazellulären Zinkspiegel erhöhen, der sich an das Enzym binden und seine Aktivität hemmen kann. Die Inhibitoren dieser Klasse sind strukturell vielfältig, was die unterschiedlichen Mechanismen widerspiegelt, mit denen sie mit PTPs interagieren und diese hemmen können. Sie binden an das aktive Zentrum oder an allosterische Zentren, verändern den Oxidationszustand des katalytischen Cysteins oder ahmen den Übergangszustand des Phosphotyrosinsubstrats nach. Die hemmende Wirkung dieser Verbindungen ist entscheidend für das Verständnis der Regulierung der PTP-Aktivität und der Rolle dieser Enzyme bei der zellulären Signalübertragung.