Neurabin-II Inhibitoren

Gängige Neurabin-II Inhibitors sind unter underem CK 666 CAS 442633-00-3, Latrunculin A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Jasplakinolide CAS 102396-24-7, (±)-Blebbistatin CAS 674289-55-5 und Calyculin A CAS 101932-71-2.

Die chemische Klasse der Neurabin-II-Inhibitoren umfasst eine vielfältige Gruppe von Verbindungen, die auf verschiedene zelluläre Wege abzielen, um die Funktion und Lokalisierung von Neurabin-II, einem wichtigen Regulator der Dynamik des Aktinzytoskeletts, indirekt zu beeinflussen. Direkte Inhibitoren von Neurabin-II sind zwar noch nicht etabliert, aber diese Substanzen beeinflussen Wege, die mit der Regulierung von Neurabin-II in Verbindung stehen. CK666 und CK869 sind Inhibitoren des Arp2/3-Komplexes, der für die Aktinpolymerisation entscheidend ist. Durch die Störung der Aktin-Dynamik wirken sich diese Verbindungen indirekt auf Neurabin-II aus, das mit Aktinfilamenten interagiert. In ähnlicher Weise wirken sich Latrunculin A, Jasplakinolide, SMIFH2, Cytochalasin D und Phalloidin auf die Aktinpolymerisation oder -stabilität aus und beeinflussen die Lokalisierung von Neurabin-II durch Veränderungen im Aktinzytoskelett.

Blebbistatin und ML-7 modulieren die Aktivität von Myosin II, einem Protein, mit dem Neurabin-II interagiert. Die Hemmung von Myosin II verändert die Dynamik der Neurabin-II-Wechselwirkungen und beeinträchtigt so seine zelluläre Funktion. Außerdem hemmt Calyculin A Proteinphosphatasen, was zu einer Hyperphosphorylierung von Neurabin-II und zu Veränderungen seiner zellulären Lokalisierung und Interaktionen führt. Nocodazol unterbricht die Mikrotubuli und löst so zelluläre Reaktionen aus, die sich indirekt auf die Funktion von Neurabin-II auswirken. Diese vielfältigen Verbindungen verdeutlichen die komplizierten regulatorischen Netzwerke, die mit Neurabin-II verbunden sind.