Die Tabelle enthält Chemikalien, die die Funktion von MYL7 durch die Modulation der Myosin-ATPase-Aktivität, der Kinase-Aktivität, die die Phosphorylierung der leichten Myosin-Kette reguliert, oder der Kalzium-Signalübertragung im Zusammenhang mit der Muskelkontraktion beeinflussen. Diese indirekten Mechanismen könnten den Phosphorylierungszustand von MYL7 verändern, was wiederum die Interaktion von MYL7 mit Myosin moduliert und die Muskelkontraktilität beeinflusst.
Bei einer Diskussion über Hemmstoffe, die indirekt auf MYL7 einwirken könnten, würden wir Verbindungen in Betracht ziehen, die in die Regulationsmechanismen eingreifen, die die Muskelkontraktion steuern. Zu den regulatorischen Prozessen gehören die Phosphorylierung der leichten Myosinketten durch Kinasen wie MLCK und die Auswirkung der Kalziumsignalisierung, die ein Schlüsselfaktor bei der Muskelkontraktion ist. Indem sie die Kinaseaktivität oder die Kalziumsignalisierung verändern, können diese Verbindungen die Interaktion zwischen MYL7 und der schweren Myosinkette modifizieren und so die Dynamik der Muskelkontraktion beeinflussen. Die spezifischen Auswirkungen solcher Verbindungen auf MYL7 hängen von mehreren Faktoren ab, darunter ihre Konzentration, die Spezifität für ihre primären Ziele und der zelluläre Kontext innerhalb der Herzmuskelzellen.
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