Date published: 2025-10-28

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megsin Inhibitoren

Gängige megsin Inhibitors sind unter underem Chymostatin CAS 9076-44-2, Aprotinin CAS 9087-70-1, Trypsin Inhibitor, soybean CAS 9035-81-8, E-64 CAS 66701-25-5 und Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5.

Chemische Inhibitoren von Megsin umfassen eine Vielzahl von Verbindungen, die mit dem Proteasenetzwerk interagieren, in dem Megsin funktioniert. Chymostatin und Aprotinin dienen beide als kompetitive Inhibitoren im Bereich der Serinproteasen. Chymostatin hemmt spezifisch Serinproteasen, dieselben Proteasen, die Megsin hemmen soll. Diese Beschäftigung der Proteasen mit Chymostatin verringert die Notwendigkeit der Wirkung von Megsin. In ähnlicher Weise konkurriert Aprotinin mit Megsin um die Bindung an Proteasen und schränkt dadurch die Fähigkeit von Megsin ein, mit seinen proteolytischen Zielen zu interagieren. Antithrombin III und Alpha-1-Antitrypsin hemmen beide Thrombin bzw. Elastase, also Proteasen, die in den Bereich der hemmenden Wirkung von Megsin fallen. Ihr Vorhandensein im biochemischen Milieu verringert den Bedarf an der Aktivität von Megsin, indem es diese Proteasen präventiv hemmt.

Der Soja-Trypsin-Inhibitor setzt diesen Trend fort und zielt auf Trypsin und Plasmin ab, die wichtigsten Serinproteasen in der proteolytischen Kaskade, wodurch der Bedarf an der hemmenden Wirkung von Megsin auf diese Enzyme wirksam verringert wird. Die Inhibitoren E-64 und Leupeptin, die auf Cysteinproteasen bzw. ein breiteres Spektrum von Serin- und Cysteinproteasen abzielen, können das proteolytische Umfeld so weit verändern, dass die funktionelle Rolle von Megsin aufgrund der geringeren Verfügbarkeit aktiver Proteasen, die Megsin hemmen kann, verringert wird. Pepstatin A verändert durch die Hemmung von Asparaginproteasen das Proteasegleichgewicht in der Zelle und kann indirekt die Interaktion von Megsin mit diesen Enzymen verringern. Marimastat schließlich dient als Breitspektrum-Metalloproteaseinhibitor, und seine Wirkung kann zu einer Verringerung der Aktivität von Proteasen führen, die unter der Regulierungshoheit von Megsin stehen, wodurch die funktionelle Rolle von Megsin innerhalb des Proteasenetzwerks indirekt beeinträchtigt wird.

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Chymostatin

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Chymostatin hemmt spezifisch Serinproteasen, die das Ziel der hemmenden Wirkung von Megsin sind. Durch die Hemmung dieser Proteasen wird die funktionelle Notwendigkeit von Megsin reduziert, was zu seiner funktionellen Hemmung führt.

Aprotinin

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Aprotinin ist ein Proteaseinhibitor, der mit Megsin um Proteasen konkurriert und so die Fähigkeit von Megsin, seine Zielproteasen zu binden und zu hemmen, wirksam hemmt.

Trypsin Inhibitor, soybean

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Durch die Hemmung von Trypsin, einer Serinprotease, kann Sojabohnen-Trypsin-Inhibitor indirekt Megsin hemmen, indem er das Vorhandensein aktiver Serinproteasen, die Megsin normalerweise hemmen würde, reduziert.

E-64

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E-64 hemmt irreversibel Cysteinproteasen, was sich auf das proteolytische Umfeld auswirken und indirekt die funktionelle Rolle von Megsin im Proteaseinhibitionsnetzwerk hemmen kann.

Leupeptin hemisulfate

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Leupeptin ist ein reversibler Inhibitor von Serin- und Cysteinproteasen, der durch direkte Hemmung seiner Zielproteasen den Bedarf an der proteasehemmenden Funktion von Megsin verringern könnte.

Marimastat

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Als Breitspektrum-Metalloproteaseinhibitor kann Marimastat die Aktivität von Proteasen verringern, die Megsin möglicherweise reguliert, und damit indirekt die funktionelle Rolle von Megsin bei der Proteasehemmung hemmen.