M6B Aktivatoren

Gängige M6B Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Insulin CAS 11061-68-0 und Sodium nitroprusside dihydrate CAS 13755-38-9.

An der Stimulierung des Proteins M6B ist ein komplexes Netz von zellulären Interaktionen und biochemischen Reaktionen beteiligt. Ein auslösender Faktor ist der Anstieg des intrazellulären zyklischen AMP (cAMP), das wiederum die Proteinkinase A (PKA) stimuliert. Die PKA verfügt über ein breites Spektrum an Zielproteinen für die Phosphorylierung, zu denen wahrscheinlich auch M6B gehört, wodurch seine Aktivität verändert wird. Darüber hinaus bietet die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) durch das Vorhandensein von Diacylglycerin (DAG) einen alternativen Weg; PKC ist dafür bekannt, eine Vielzahl von Proteinen zu phosphorylieren, was sich möglicherweise auf den Betriebszustand von M6B auswirken könnte. In ähnlicher Weise können Veränderungen des intrazellulären Kalziumspiegels Kalzium/Calmodulin-abhängige Proteinkinasen (CaMKs) auslösen, die ebenfalls M6B als Kandidaten für eine Phosphorylierung und anschließende Aktivierung ausmachen können. Dies gilt auch für andere Wege, wie z. B. die PI3K/Akt-Signalachse, die eine wichtige Rolle bei Stoffwechselprozessen spielt und zur Aktivierung von M6B durch Phosphorylierung führen könnte.

Parallel dazu kann die Bildung von Stickstoffmonoxid die Synthese von zyklischem GMP (cGMP) auslösen, das wiederum cGMP-abhängige Proteinkinasen aktiviert, die M6B aktivieren könnten. Beta-Adrenorezeptor-Agonisten führen ebenfalls zu einem Anstieg von cAMP und damit zur Aktivierung von PKA, was wiederum Auswirkungen auf die Aktivität von M6B hat. In ähnlicher Weise erhöht das Hormon Glucagon den cAMP-Spiegel, was sich möglicherweise auf die Aktivität von M6B auswirkt. Die Redox-Signalübertragung, bei der Proteine durch die Wirkung redoxsensibler Kinasen verändert werden, könnte ebenfalls eine Rolle bei der Bestimmung des Aktivitätszustands von M6B spielen. Kalzium-Ionophore können einen Anstieg des intrazellulären Kalziums bewirken, der möglicherweise die Aktivierung von M6B durch Kalzium-abhängige Proteinkinasen auslöst. Darüber hinaus kann der MAPK-Signalweg, der auf verschiedene Stresssignale anspricht, Transkriptionsfaktoren aktivieren, die die Phosphorylierung und erhöhte Aktivität von M6B fördern. Darüber hinaus könnten Wirkstoffe, die den intrazellulären cGMP-Spiegel erhöhen, indem sie dessen Abbau verhindern, über Kinasen, die auf cGMP reagieren, weiter zur Aktivierung von M6B beitragen.