LYRM2 Aktivatoren

Gängige LYRM2 Activators sind unter underem A23187 CAS 52665-69-7, PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Thapsigargin CAS 67526-95-8.

Zu den chemischen Aktivatoren von LYRM2 gehören eine Reihe von Verbindungen, die eine Kaskade intrazellulärer Ereignisse in Gang setzen, die zur Aktivierung des Proteins führen. Der Kalzium-Ionophor A23187 zum Beispiel verändert den intrazellulären Kalziumspiegel, der für die Aktivierung von kalziumabhängigen Kinasen entscheidend ist. Diese Kinasen können LYRM2 phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise erhöht Ionomycin die intrazelluläre Kalziumkonzentration und sorgt so für einen weiteren Zufluss von Kalziumionen, die diese Kinasen aktivieren. Thapsigargin trägt zu diesem Prozess bei, indem es die SERCA-Pumpe hemmt, was ebenfalls zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziums führt, was wiederum die Aktivierung von LYRM2 durch kalziumvermittelte Signalübertragung fördert. Die Wirkung von Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) ist direkter; es aktiviert die Proteinkinase C (PKC), von der bekannt ist, dass sie LYRM2 phosphoryliert und aktiviert. Phosphatidsäure folgt einem ähnlichen Weg und aktiviert direkt die PKC, was zur Aktivierung von LYRM2 führt.

Der Adenylatzyklase-Aktivator Forskolin erhöht den cAMP-Spiegel in der Zelle, was wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA phosphoryliert dann LYRM2 und erleichtert so dessen Aktivierung. Epinephrin wirkt ebenfalls über cAMP, allerdings durch Bindung an adrenerge Rezeptoren, was eine Signalkaskade auslöst, die zur Aktivierung von Kinasen führt, die in der Lage sind, LYRM2 zu phosphorylieren. Im Bereich der Lipidsignale aktiviert Arachidonsäure Kinasen, die zur Aktivierung von LYRM2 führen können, während Ölsäure an ähnlichen Lipidsignalwegen beteiligt ist, die in der Aktivierung von LYRM2 gipfeln. S-Nitroso-N-acetylpenicillamin (SNAP) setzt Stickstoffmonoxid frei und erhöht den cGMP-Spiegel, der die Proteinkinase G (PKG) aktiviert, eine weitere Kinase, die LYRM2 phosphorylieren und aktivieren kann. Natriumfluorid hemmt die Wirkung von Phosphatasen, so dass der Phosphorylierungszustand in der Zelle ansteigt, was indirekt zur Aktivierung von Kinasen führt, die auf LYRM2 wirken können. Wasserstoffperoxid schließlich dient als reaktive Sauerstoffspezies, die Kinase-Signalwege in Gang setzen kann, die LYRM2 phosphorylieren und aktivieren können, was die verschiedenen Mechanismen verdeutlicht, durch die LYRM2 mit chemischen Mitteln aktiviert werden kann.