Kell Inhibitoren
Gängige Kell Inhibitors sind unter underem α-Iodoacetamide CAS 144-48-9, N-Ethylmaleimide CAS 128-53-0, Phenylarsine oxide CAS 637-03-6 und 5,5′-Dithio-bis-(2-nitrobenzoic Acid) CAS 69-78-3.
Chemische Inhibitoren des Kell-Proteins können über verschiedene Mechanismen seine Funktion beeinträchtigen, indem sie spezifische Aminosäurereste verändern, die für die Aktivität des Proteins wesentlich sind. Phthalsäureanhydrid kann auf Kell einwirken, indem es an Lysinreste bindet, die für die Aktivität des Enzyms entscheidend sein können; diese Bindung kann die Enzymfunktion hemmen, indem sie das aktive Zentrum blockiert oder die Struktur des Proteins verändert. In ähnlicher Weise kann Diethylpyrocarbonat (DEPC) Histidinreste verändern, die, wenn sie im Zentrum des aktiven Zentrums des Proteins liegen, zu einer Hemmung führen können. Iodacetamid und N-Ethylmaleimid (NEM) spielen ebenfalls eine Rolle bei der Hemmung von Kell, indem sie gezielt Cysteinreste alkylieren, wobei NEM eine irreversible Hemmung bewirkt. Diese Alkylierung kann die Cysteinreste daran hindern, ihre Aufgabe bei der enzymatischen Aktivität des Proteins zu erfüllen oder seine strukturelle Konformation aufrechtzuerhalten.
1,2-Naphthochinon und Phenylarsinoxid sind weitere Chemikalien, die Addukte mit Cysteinresten bilden oder sich an diese binden können, wodurch die Funktion von Kell beeinträchtigt werden kann. Während 1,2-Naphthochinon Addukte mit Thiolgruppen in Cysteinresten bilden kann, kann Phenylarsinoxid an vicinale Dithiole binden, die Cysteinreste vernetzen oder deren ordnungsgemäßen Oxidationszustand stören können. Chloracetophenon kann Aminosäurereste alkylieren, was zu einem Aktivitätsverlust führen kann. o-Phenanthrolin kann Metallionen chelatisieren, und wenn Kell von einem Metallionen-Cofaktor abhängig ist, kann die Entfernung dieses Ions zu einer Hemmung seiner enzymatischen Aktivität führen. Natriumtetrathionat kann Thiolgruppen oxidieren, ein weiteres Mittel, durch das die Funktion des Kell-Proteins gehemmt werden kann, wenn es auf den reduktiven Zustand von Cysteinresten angewiesen ist. Mersalylsäure und Ellman-Reagenz können Kell ebenfalls hemmen, indem sie an Sulfhydrylgruppen von Cysteinresten binden bzw. mit diesen reagieren.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
Iodoacetamid alkyliert spezifisch Cysteinreste in Proteinen. Wenn Kell Cysteinreste für seine enzymatische Aktivität oder strukturelle Integrität benötigt, würde die Alkylierung durch diese Chemikalie zu einer Hemmung der Funktion des Kell-Proteins führen. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
N-Ethylmaleimid kann Proteine irreversibel hemmen, indem es Sulfhydrylgruppen an Cysteinresten modifiziert. Dies würde Kell hemmen, wenn es essentielle Cysteinreste hat, die für seine Funktion oder strukturelle Konformation notwendig sind. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
Phenylarsinoxid kann an benachbarte Dithiole binden, die im Kell-Protein vorhanden sein können. Die Bindung dieser Verbindung kann zur Hemmung der Proteinfunktion führen, indem Cysteinreste vernetzt werden oder ihre ordnungsgemäße Oxidationsstufe gestört wird, die für die Aktivität des Kell-Proteins erforderlich ist. | ||||||
5,5′-Dithio-bis-(2-nitrobenzoic Acid) | 69-78-3 | sc-359842 | 5 g | $78.00 | 3 | |
Ellman's Reagent, auch bekannt als DTNB, kann mit freien Thiolgruppen in Proteinen reagieren. Wenn Kell Cysteinreste aufweist, die für seine enzymatische Funktion unerlässlich sind, könnte die Reaktion mit DTNB durch die Modifizierung dieser Reste zur funktionellen Hemmung des Kell-Proteins führen. | ||||||