HSP 90β Inhibitoren
Zu den gängigen HSP-90β-Inhibitoren gehören unter anderem Geldanamycin CAS 30562-34-6, Radicicol CAS 12772-57-5, 17-AAG CAS 7 5747-14-7, 17-DMAG, Hydrochloridsalz CAS 467214-21-7 und NVP-AUY922 CAS 747412-49-3.
HSP90β-Inhibitoren gehören zu einer Klasse chemischer Verbindungen, die auf das Hitzeschockprotein 90 beta (HSP90β) abzielen, ein wesentliches molekulares Chaperon, das an der zellulären Proteinfaltung und den Mechanismen der Qualitätskontrolle beteiligt ist. HSP90β gehört zur Familie der Hitzeschockproteine, die an der Aufrechterhaltung der richtigen Konformation und Funktion zahlreicher Kundenproteine beteiligt sind, insbesondere derjenigen, die mit zellulären Stressreaktionen in Verbindung stehen. HSP90β-Inhibitoren sind so konzipiert, dass sie die Chaperonfunktion von HSP90β stören und dadurch die Faltung, Stabilisierung und den Abbau seiner Kundenproteine beeinflussen.
Diese Inhibitoren interagieren spezifisch mit der ATP-Bindungstasche innerhalb des HSP90β-Proteins, hemmen die ATP-Bindung und verhindern die notwendigen Konformationsänderungen, die für eine ordnungsgemäße Reifung des Kundenproteins erforderlich sind. Folglich führt die Hemmung der HSP90β-Chaperonaktivität zur Destabilisierung und zum anschließenden Abbau von Kundenproteinen, was zur Störung verschiedener zellulärer Prozesse beiträgt, die durch die HSP90β-vermittelte Proteinfaltung streng reguliert werden. Angesichts der zentralen Rolle von HSP90β in der Proteinhomöostase stellt die Entwicklung von Inhibitoren, die auf dieses Protein abzielen, einen vielversprechenden Weg dar, um zelluläre Reaktionen zu modulieren und biologische Pfade zu verändern, die von der ordnungsgemäßen Funktion von Kundenproteinen abhängen. Das Verständnis der strukturellen und funktionellen Aspekte von HSP90β-Inhibitoren bietet wertvolle Einblicke in ihre potenziellen Auswirkungen auf zelluläre Prozesse, obwohl ihre spezifischen Anwendungen und Auswirkungen weiterhin Gegenstand laufender Forschung und Erkundung in der wissenschaftlichen Gemeinschaft sind.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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CCT 018159 | 171009-07-7 | sc-202526 | 5 mg | $91.00 | ||
CCT 018159 wirkt als selektiver Inhibitor von HSP 90beta, indem es spezifische molekulare Wechselwirkungen eingeht, die seine Chaperonaktivität stören. Diese Verbindung verändert die Konformationsstabilität des Proteins, was zur Destabilisierung von Kundenproteinen führt. Seine einzigartige Bindungsaffinität beeinflusst den Weg der Proteinfaltung, was zu veränderten zellulären Signalkaskaden führt. Die Kinetik dieser Interaktion deutet auf einen allmählichen Wirkungseintritt hin, was auf eine nuancierte Rolle bei zellulären Stressreaktionen schließen lässt. | ||||||
VER-50589 | 747413-08-7 | sc-296692 sc-296692A | 500 µg 1 mg | $70.00 $110.00 | ||
VER-50589 wirkt als selektiver Modulator von HSP 90beta und weist ein einzigartiges Bindungsprofil auf, das die Konformationsdynamik des Proteins verbessert. Diese Verbindung unterbricht die ATPase-Aktivität von HSP 90beta, was zu einer Kaskade von nachgeschalteten Effekten auf die Reifung des Kundenproteins führt. Die Interaktionskinetik zeigt eine schnelle Assoziation und eine langsamere Dissoziation, was auf einen nachhaltigen Einfluss auf die zelluläre Homöostase und Stressreaktionsmechanismen hindeutet. Die Spezifität der Verbindung unterstreicht ihr Potenzial zur Feinabstimmung von Proteininteraktionen innerhalb des zellulären Milieus. | ||||||
NVP-BEP800 | 847559-80-2 | sc-364552 sc-364552A | 10 mg 50 mg | $480.00 $1455.00 | ||
NVP-BEP800 wirkt als selektiver Inhibitor von HSP 90beta und zeichnet sich durch seine Fähigkeit aus, die aktive Konformation des Proteins zu stabilisieren. Diese Verbindung geht einzigartige hydrophobe Wechselwirkungen ein und fördert eine deutliche Konformationsverschiebung, die die funktionelle Dynamik des Proteins verändert. Seine Reaktionskinetik zeigt eine bemerkenswerte Affinität für die ATP-Bindungsstelle, was zu einer anhaltenden Hemmung der Chaperonaktivität führt. Diese Modulation wirkt sich auf verschiedene Signalwege aus und beeinflusst die zellulären Stressreaktionen und die Proteinstabilität. | ||||||