Meerrettichperoxidase-Aktivatoren umfassen eine Reihe von Substraten und Modifikatoren, die die Funktionalität des Enzyms in biochemischen Reaktionen und diagnostischen Tests verbessern. Der wichtigste dieser Aktivatoren ist Wasserstoffperoxid, das als Substrat fungiert und die katalytische Aktivität der Meerrettichperoxidase ermöglicht. Diese Wechselwirkung ist grundlegend für die Funktion des Enzyms bei der Oxidation verschiedener organischer und anorganischer Verbindungen. Phenol, 4-Aminoantipyrin und o-Dianisidin dienen als Substrate, die in Gegenwart von Wasserstoffperoxid von der Meerrettichperoxidase oxidiert werden, um farbige oder fluoreszierende Produkte zu erzeugen. Diese Reaktionen sind für verschiedene biochemische Tests von entscheidender Bedeutung, einschließlich quantitativer Bestimmungen bei enzymatischen Tests.
Außerdem werden 3,3',5,5'-Tetramethylbenzidin (TMB) und ABTS in Gegenwart von Wasserstoffperoxid durch Meerrettichperoxidase oxidiert, was zu Farbveränderungen führt, die zur Messung der Enzymaktivität in Tests wie ELISA verwendet werden. Guajakol und Amplexrot werden ebenfalls zu farbigen oder fluoreszierenden Produkten oxidiert, was die Palette der Assays erweitert, bei denen die Aktivität der Meerrettichperoxidase wichtig ist. Die Chemilumineszenz von Luminol bei der Oxidation durch Meerrettichperoxidase ist die Grundlage für seine Verwendung in der forensischen und biologischen Forschung. Substrate wie p-Cresol und Ferrocyanid zeigen die Vielseitigkeit des Enzyms bei der Herstellung nachweisbarer Produkte in verschiedenen Testformaten. N-Ethylmaleimid ist zwar kein Substrat, erhöht aber die Stabilität der Meerrettichperoxidase und steigert damit indirekt ihre Aktivität in einem breiten Spektrum von Anwendungen. Zusammengenommen unterstreichen diese Aktivatoren die vielseitige Rolle der Meerrettichperoxidase in wissenschaftlichen und diagnostischen Bereichen und verdeutlichen ihre zentrale Funktion bei der Katalyse von Reaktionen, die die Grundlage zahlreicher analytischer Techniken bilden.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
---|---|---|---|---|---|---|
o-Dianisidine | 119-90-4 | sc-215608 sc-215608A | 5 g 25 g | $37.00 $185.00 | ||
o-Dianisidin dient als chromogenes Substrat für Meerrettichperoxidase. Bei enzymatischen Reaktionen, an denen Wasserstoffperoxid beteiligt ist, katalysiert Meerrettichperoxidase die Oxidation von o-Dianisidin, was zur Bildung eines farbigen Produkts führt. Diese Reaktion ist für kolorimetrische Assays und diagnostische Tests, bei denen die Aktivität von Meerrettichperoxidase gemessen wird, von entscheidender Bedeutung. | ||||||
ADHP | 119171-73-2 | sc-291898 | 25 mg | $497.00 | 1 | |
Amplex Red ist ein empfindliches fluorogenes Substrat für Meerrettichperoxidase. In Gegenwart von Wasserstoffperoxid katalysiert Meerrettichperoxidase die Oxidation von Amplex Red, wodurch die fluoreszierende Verbindung Resorufin entsteht. Diese Reaktion wird häufig in empfindlichen Assays zum Nachweis der Meerrettichperoxidase-Aktivität eingesetzt, unter anderem in der klinischen Diagnostik und Forschung. | ||||||
Sodium ferrocyanide decahydrate | 14434-22-1 | sc-229299 | 500 g | $95.00 | ||
In Gegenwart von Wasserstoffperoxid katalysiert Meerrettichperoxidase die Oxidation von Ferrocyanid. Diese Reaktion wird in elektrochemischen Biosensoren und Assays zur Erkennung der Meerrettichperoxidase-Aktivität genutzt, wobei die elektroaktiven Eigenschaften des oxidierten Ferrocyanids ausgenutzt werden. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
N-Ethylmaleimid ist ein Modifikator von Cysteinresten in Proteinen. Bei der Meerrettichperoxidase kann die Modifizierung durch N-Ethylmaleimid die Stabilität und Resistenz des Enzyms gegen Inaktivierung erhöhen und indirekt seine funktionelle Aktivität in verschiedenen Tests erhöhen. |