Histone cluster 2 H2AC Inhibitoren

Gängige Histone cluster 2 H2AC Inhibitors sind unter underem Trichostatin A CAS 58880-19-6, Suberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9, Panobinostat CAS 404950-80-7, MS-275 CAS 209783-80-2 und Belinostat CAS 414864-00-9.

Chemische Inhibitoren von Histoncluster 2 H2AC sind in erster Linie Verbindungen, die den Acetylierungszustand von Histonen modulieren. Trichostatin A, Vorinostat, Panobinostat, Entinostat, Belinostat, Quisinostat, Romidepsin, Valproinsäure, Natriumbutyrat, Mocetinostat, Givinostat und Chidamid wirken alle als Histon-Deacetylase (HDAC)-Inhibitoren. Diese Chemikalien erhöhen den Acetylierungsgrad von Histonen, indem sie die Entfernung von Acetylgruppen verhindern. Normalerweise halten HDACs den Histon-Acetylierungszustand im Gleichgewicht, was für die Regulierung der Chromatinstruktur und -funktion von entscheidender Bedeutung ist. Wenn HDACs gehemmt werden, bleibt die Acetylierung von Histoncluster 2 H2AC hoch, was zu einer offeneren Chromatinkonformation führt. Diese Veränderung der Chromatinstruktur kann die Zugänglichkeit der DNA für verschiedene zelluläre Mechanismen beeinflussen und Prozesse beeinflussen, die durch den Chromatinstatus reguliert werden, wie z. B. DNA-Replikation und Transkription.

Die Wirkung von HDAC-Inhibitoren führt zu einer Anhäufung von acetyliertem Histoncluster 2 H2AC, wodurch das Chromatin weniger kompakt wird. Trichostatin A und Vorinostat sind für ihre breitbandige HDAC-Hemmung bekannt, die den Acetylierungsstatus von Histonen, einschließlich Histoncluster 2 H2AC, verändert. Panobinostat und Romidepsin sind zwar ebenfalls breitbandig in ihrer HDAC-Hemmung, aber besonders wirksam, was zu einer signifikanten Erhöhung der Acetylierungswerte von Histoncluster 2 H2AC führt. Andererseits bieten Entinostat und Mocetinostat eine selektivere Hemmung der HDAC-Klassen, fördern aber dennoch die Anhäufung von acetyliertem Histoncluster 2 H2AC. Die erhöhte Acetylierung wirkt sich negativ auf die Fähigkeit der Histone aus, die DNA in einer dicht gepackten Struktur zu halten. Natriumbutyrat und Valproinsäure sind zwar weniger wirksam als einige der oben genannten Inhibitoren, tragen aber dennoch zu einem erhöhten Gehalt an acetyliertem Histoncluster 2 H2AC bei. Givinostat und Chidamid runden diese Gruppe von HDAC-Inhibitoren ab, indem sie zu einem erhöhten Acetylierungszustand von Histonen, einschließlich Histoncluster 2 H2AC, beitragen, was wiederum die Chromatinlandschaft beeinflussen kann.