Date published: 2025-10-11

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Hemoglobin μ Aktivatoren

Gängige Hemoglobin μ Activators sind unter underem Cobalt(II) chloride CAS 7646-79-9, Hydroxyurea CAS 127-07-1, Sodium nitrite CAS 7632-00-0, Zinc CAS 7440-66-6 und Methylene blue CAS 61-73-4.

2,3-Bisphosphoglycerat, eine in den roten Blutkörperchen vorkommende Verbindung, verbindet sich direkt mit Hämoglobin, um dessen Affinität für Sauerstoff zu verringern und so die Freisetzung von Sauerstoff dort zu fördern, wo er in den Geweben des Körpers am meisten benötigt wird. Umgekehrt bindet sich Kohlenmonoxid trotz seiner schädlichen Wirkungen bevorzugt an Hämoglobin, und diese Wechselwirkung könnte den Körper dazu veranlassen, die Hämoglobinsynthese zu erhöhen, um die beeinträchtigte Sauerstoffversorgung auszugleichen. Kobalt(II)-chlorid entpuppt sich als potenter Aktivator, der nicht an das Hämoglobin selbst bindet, sondern die Produktion von Erythropoietin anregt, das die Synthese von roten Blutkörperchen und damit von Hämoglobin fördert. Hydroxyharnstoff wirkt an einer anderen Front, indem er den Gehalt an fetalem Hämoglobin, einer Form mit höherer Affinität für Sauerstoff, erhöht und dadurch die gesamte Hämoglobindynamik verändert.

Natriumnitrit und Methylenblau spielen eine zentrale Rolle im Oxidations-Reduktions-Gleichgewicht des Hämoglobins. Natriumnitrit wandelt Hämoglobin in Methämoglobin um, das eine verringerte Sauerstofftransportkapazität aufweist. Dies kann Ausgleichsmechanismen auslösen, um die Sauerstofftransporteffizienz aufrechtzuerhalten. Methylenblau wirkt als Gegenmittel, indem es diese Umwandlung rückgängig macht und so die Funktionsfähigkeit des Hämoglobins aufrechterhält. Zink-Protoporphyrin-9 beeinflusst Hämoglobin auf biosynthetischer Ebene, indem es die Produktion von Häm hemmt und möglicherweise eine Rückkopplungsreaktion zur Aufrechterhaltung des Hämoglobinspiegels auslöst. In ähnlicher Weise wirken Verbindungen wie Acetazolamid indirekt auf Hämoglobin, indem sie den pH-Wert des Blutes verändern und dadurch die Fähigkeit des Proteins zur Sauerstoffabgabe beeinflussen.

Siehe auch...

ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

Cobalt(II) chloride

7646-79-9sc-252623
sc-252623A
5 g
100 g
$63.00
$173.00
7
(1)

Kann die Produktion von Erythropoietin hochregulieren, was zu einer erhöhten Hämoglobinsynthese und -aktivität führt.

Hydroxyurea

127-07-1sc-29061
sc-29061A
5 g
25 g
$76.00
$255.00
18
(1)

Erhöht die Konzentration von fetalem Hämoglobin, was das gesamte Hämoglobin-Funktionsprofil beeinträchtigen könnte.

Sodium nitrite

7632-00-0sc-203393A
sc-203393B
sc-203393
25 g
100 g
500 g
$20.00
$22.00
$40.00
1
(0)

Wandelt Hämoglobin in Methämoglobin um, was aufgrund der geringen Sauerstoffaffinität indirekt die Regulierung der Hämoglobinfunktion beeinflussen könnte.

Zinc

7440-66-6sc-213177
100 g
$47.00
(0)

Hemmt die Häm-Synthese, was zu einer kompensatorischen Hochregulierung der Hämoglobinproduktion oder -aktivität führen kann.

Methylene blue

61-73-4sc-215381B
sc-215381
sc-215381A
25 g
100 g
500 g
$42.00
$102.00
$322.00
3
(1)

Kann Methämoglobin wieder zu Hämoglobin reduzieren und so die Sauerstofftransportkapazität wiederherstellen.

Bepridil

64706-54-3sc-507400
100 mg
$1620.00
(0)

Es ist bekannt, dass es Sauerstoff aus den Erythrozyten freisetzt, was auf eine Wirkung auf die Sauerstoffaffinität des Hämoglobins hinweisen könnte.

Copper(II) sulfate

7758-98-7sc-211133
sc-211133A
sc-211133B
100 g
500 g
1 kg
$45.00
$120.00
$185.00
3
(1)

Kupfer ist ein Kofaktor für verschiedene Enzyme und könnte die Hämoglobinfunktion indirekt beeinflussen, indem es den oxidativen Stress moduliert.

Chloroquine

54-05-7sc-507304
250 mg
$68.00
2
(0)

Beeinflusst die Hämoglobinverdauung in Malariaparasiten, was indirekt die Hämoglobinstabilität im Wirt beeinflussen könnte.

Acetazolamide

59-66-5sc-214461
sc-214461A
sc-214461B
sc-214461C
sc-214461D
sc-214461E
sc-214461F
10 g
25 g
100 g
250 g
500 g
1 kg
2 kg
$79.00
$174.00
$425.00
$530.00
$866.00
$1450.00
$2200.00
1
(1)

Verändert den pH-Wert des Blutes durch Förderung der Ausscheidung von Bicarbonat, wodurch sich die Sauerstoff-Hämoglobin-Dissoziationskurve verschiebt.