Gm12 Aktivatoren

Gängige Gm12 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5, IBMX CAS 28822-58-4, PGE2 CAS 363-24-6 und Rolipram CAS 61413-54-5.

Leucin-reiche Repeat-enthaltende 3C (LRRC3C)-Aktivatoren umfassen eine Reihe chemischer Verbindungen, die zelluläre Signalwege beeinflussen, was letztlich zu einer Steigerung der LRRC3C-Aktivität führt. Verbindungen wie Forskolin und Prostaglandin E2 (PGE2) wirken, indem sie den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöhen, was wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die aktivierte PKA kann dann verschiedene Proteine phosphorylieren, die für die Regulierung von LRRC3C von Bedeutung sind, und so dessen Funktion verbessern. In ähnlicher Weise erhöhen Phosphodiesterase-Hemmer wie IBMX, Rolipram, Zaprinast, Sildenafil und Vardenafil den Gehalt an zyklischen Nukleotiden (cAMP oder cGMP), was zur Aktivierung von PKA oder Proteinkinase G (PKG) führt. Die Aktivierung dieser Kinasen steigert möglicherweise die Aktivität von LRRC3C durch Phosphorylierung der zugehörigen regulatorischen Proteine.

Andere Verbindungen wirken über die Modulation des zellulären Kalziumspiegels, der ein weiteres wichtiges Signalmolekül ist, das die LRRC3C-Aktivität beeinflussen kann. A23187 (Calcimycin) erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, wodurch kalziumabhängige Kinasen oder Bindungsproteine aktiviert werden könnten, die mit LRRC3C interagieren, was zu dessen funktioneller Aktivierung führt. Umgekehrt dient BAPTA-AM der Regulierung des intrazellulären Kalziumspiegels, indem es Kalziumionen chelatiert und so kalziumabhängige Kinasen und Phosphatasen beeinflusst, was wiederum die Funktion von LRRC3C verstärken könnte. Schließlich hemmt Okadainsäure die Proteinphosphatasen 1 und 2A, die normalerweise Proteine dephosphorylieren und dadurch einen höheren Phosphorylierungszustand in der Zelle aufrechterhalten. Diese Hemmung könnte die Dephosphorylierung von Proteinen verhindern, die die LRRC3C-Aktivität modulieren, was zu einem verbesserten Funktionszustand von LRRC3C führt.