γ2-Adaptin Inhibitoren
Gängige γ2-Adaptin Inhibitors sind unter underem Brefeldin A CAS 20350-15-6, Dynamin Inhibitor I, Dynasore CAS 304448-55-3, Pitstop 2 CAS 1419093-54-1, Chlorpromazine CAS 50-53-3 und ML 141 CAS 71203-35-5.
Chemische Inhibitoren von γ2-Adaptin können dessen Funktion durch verschiedene Mechanismen beeinflussen, die in die intrazellulären vesikulären Transportwege eingreifen. Brefeldin A beispielsweise stört die Funktion von γ2-Adaptin, indem es die ARF-GTPase hemmt, was zum Zusammenbruch der Golgi-Struktur und einer anschließenden Fehlleitung des Vesikeltransports führt. Dynasore und MiTMAB, die Inhibitoren der GTPase Dynamin sind, verhindern die Abspaltung von Clathrin-ummantelten Vesikeln von der Plasmamembran und behindern damit die Funktion von γ2-Adaptin bei der Vesikelbildung und -freisetzung. In ähnlicher Weise behindern Pitstop 2 und Ikarugamycin die Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln, indem sie die Interaktion zwischen Clathrin und Adaptorproteinen wie dem AP-1-Komplex blockieren, in dem γ2-Adaptin eine entscheidende Komponente ist. Diese Blockierung führt dazu, dass γ2-Adaptin seine Rolle bei der Sortierung und Aufnahme von Ladung in die sich bildenden Vesikel nicht mehr erfüllen kann.
Chlorpromazin trägt weiter zur Hemmung von γ2-Adaptin bei, indem es den Zusammenschluss von Clathrin mit Adaptorproteinen verhindert und so die Bildung von Vesikeln, an denen γ2-Adaptin beteiligt ist, stoppt. In einem anderen Aspekt des Vesikeltransports hemmt ML141 die GTPase Cdc42, was zu einer Störung der Dynamik des Aktin-Zytoskeletts führt, die für die Bewegung und Sekretion von Vesikeln entscheidend ist, und damit indirekt die Funktion von γ2-Adaptin beeinträchtigt. Tyrphostin A23 hemmt Tyrosinkinasen, die für die Phosphorylierung von Proteinen verantwortlich sind, die an der Clathrin-vermittelten Endozytose beteiligt sind, was die Regulierung der Rolle von γ2-Adaptin bei der Vesikelbildung beeinflussen kann. Monodansylcadaverin unterbricht durch Hemmung der Transglutaminase die Stabilität und den Transport von Vesikeln, was die Funktion von γ2-Adaptin verändern kann, da es über den AP-1-Komplex an der Vesikelbildung beteiligt ist. Zusammengenommen können diese Inhibitoren zu einer umfassenden Störung der Rolle von γ2-Adaptin beim Vesikeltransport führen, indem sie auf verschiedene Proteine und Prozesse innerhalb des endozytischen Weges abzielen.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
Brefeldin A hemmt den ADP-Ribosylierungsfaktor (ARF), eine kleine GTPase, die an der Vesikelbildung und dem Transport zwischen dem Golgi-Apparat und dem endoplasmatischen Retikulum beteiligt ist. γ2-Adaptin, ein Bestandteil des AP-1-Adaptorkomplexes, ist für die Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln von ARF abhängig. Die Hemmung von ARF durch Brefeldin A stört die Bildung dieser Vesikel und hemmt dadurch funktionell γ2-Adaptin, indem es dessen Rolle beim vesikulären Transport verhindert. | ||||||
Dynamin Inhibitor I, Dynasore | 304448-55-3 | sc-202592 | 10 mg | $87.00 | 44 | |
Dynasore ist ein GTPase-Inhibitor, der auf Dynamin abzielt, das für die Abspaltung von Clathrin-beschichteten Vesikeln von Membranen von entscheidender Bedeutung ist. Da γ2-Adaptin an der Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln beteiligt ist, würde die Hemmung von Dynamin durch Dynasore die Abspaltung und den Transport von Vesikeln stören, was zu einer funktionellen Hemmung von γ2-Adaptin führen würde, da es den Vesikelbildungsprozess nicht abschließen kann. | ||||||
Pitstop 2 | 1419320-73-2 | sc-507418 | 10 mg | $360.00 | ||
Pitstop 2 ist ein selektiver Clathrin-Inhibitor. Er blockiert die Interaktion zwischen Clathrin und Adapterproteinen, einschließlich des AP-1-Komplexes, der γ2-Adaptin enthält. Die Hemmung der Clathrin-Funktion durch Pitstop 2 verhindert die Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln und hemmt dadurch die Funktion von γ2-Adaptin, da es nicht an der Vesikelbildung und der Frachtauswahl teilnehmen kann. | ||||||
Chlorpromazine | 50-53-3 | sc-357313 sc-357313A | 5 g 25 g | $60.00 $108.00 | 21 | |
Es ist bekannt, dass Chlorpromazin die Clathrin-vermittelte Endozytose stört, indem es die Bildung von Clathrin und Adapterproteinen wie AP-1, zu denen auch γ2-Adaptin gehört, verhindert. Diese Störung führt zu einer funktionellen Hemmung von γ2-Adaptin, da es nicht zur Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln beitragen kann, wodurch der Endozytoseprozess beeinträchtigt wird. | ||||||
ML 141 | 71203-35-5 | sc-362768 sc-362768A | 5 mg 25 mg | $134.00 $502.00 | 7 | |
ML141 ist ein potenter Inhibitor von Cdc42, einem Mitglied der Rho-Familie der GTPasen. Cdc42 spielt eine Rolle bei der Aktinpolymerisation und dem Vesikeltransport. Durch die Hemmung von Cdc42 kann ML141 die Dynamik des Aktinzytoskeletts und die Membrantransportereignisse stören, die für die Funktion von γ2-Adaptin bei der Vesikelbildung und -bewegung unerlässlich sind. | ||||||
Ikarugamycin | 36531-78-9 | sc-202179 | 500 µg | $185.00 | 4 | |
Ikarugamycin hemmt die Clathrin-vermittelte Endozytose, indem es die Interaktion zwischen Clathrin und Adapterproteinkomplexen, einschließlich des AP-1-Komplexes, der γ2-Adaptin enthält, stört. Diese Interferenz blockiert die Bildung von Clathrin-beschichteten Grübchen und Vesikeln, was zu einer funktionellen Hemmung von γ2-Adaptin führt. | ||||||
Tyrphostin A23 | 118409-57-7 | sc-3554 | 10 mg | $110.00 | 13 | |
Tyrphostin A23 ist ein Inhibitor von Tyrosinkinasen und stört nachweislich die Endozytose. Es kann die Phosphorylierung von Proteinen hemmen, die an der Clathrin-vermittelten Endozytose beteiligt sind, und die Funktion von Adapterproteinkomplexen wie AP-1, zu denen auch γ2-Adaptin gehört, beeinträchtigen. | ||||||
Dansylcadaverine | 10121-91-2 | sc-214851 sc-214851A sc-214851B | 100 mg 250 mg 1 g | $51.00 $87.00 $235.00 | 4 | |
Monodansylcadaverin ist ein Transglutaminase-Inhibitor und blockiert nachweislich die Endozytose. Es kann die Vesikelbildung unspezifisch stören, indem es die Vernetzung von Proteinen auf Vesikeln hemmt. Da γ2-Adaptin über den AP-1-Komplex an der Vesikelbildung beteiligt ist, wird seine Funktion durch Monodansylcadaverin durch die Störung der Vesikelstabilität und des Vesikeltransports gehemmt. | ||||||