Forskolin, ein Diterpen, wirkt direkt auf die Adenylylcyclase, um den intrazellulären cAMP-Spiegel zu erhöhen und dadurch die Proteinkinase A zu aktivieren, die wiederum eine Reihe von Substraten phosphorylieren kann, darunter Proteine wie FAM86A. Diese Kaskade von Ereignissen unterstreicht die komplizierte Natur der zellulären Kommunikation und die zentrale Rolle, die sekundäre Botenstoffe wie cAMP bei der Regulierung von Proteinfunktionen spielen. Epigallocatechingallat entfaltet seine Wirkung durch Hemmung bestimmter Proteinkinasen, wodurch sich die Phosphorylierungslandschaft in der Zelle verändert und die Aktivität der von diesen Kinasen kontrollierten Proteine modifiziert wird. Ionomycin, ein Kalziumionophor, erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel und aktiviert kalziumempfindliche Signalmoleküle, was tiefgreifende Auswirkungen auf Proteine haben kann, die auf Kalzium-Signale reagieren.
Phorbolester wie PMA sind starke Aktivatoren der Proteinkinase C, die ein breites Spektrum von Proteinen phosphoryliert und zahlreiche zelluläre Prozesse beeinflusst. Kinaseinhibitoren wie SB431542, U0126, LY294002, PD98059 und ZM-447439 hemmen selektiv Schlüsselenzyme innerhalb von Signalwegen wie TGF-β/SMAD, MAPK/ERK, PI3K/Akt und Aurora-Kinase, wobei jede Modulation zu Veränderungen in der Aktivität von nachgeschalteten Proteinen führt. Rapamycin, ein Makrolid, hemmt mTOR und beeinflusst Proteine, die dem PI3K/Akt/mTOR-Weg nachgeschaltet sind, einem wichtigen Regulator des Zellwachstums und -stoffwechsels. SP600125, ein JNK-Inhibitor, und Thapsigargin, ein Mittel zur Störung der Kalziumeinlagerung, sind weitere Beispiele für die vielfältigen Möglichkeiten, mit denen kleine Moleküle die zelluläre Signalübertragung und die Aktivität von Proteinen beeinflussen können.
Siehe auch...
Artikel 91 von 11 von insgesamt 11
Anzeigen:
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|