FAM21A spielt als Bestandteil des WASH-Komplexes eine entscheidende Rolle bei der Aktinpolymerisation und der Dynamik des Zytoskeletts. Die Aktivierung der Adenylylzyklase, die zu einem erhöhten cAMP-Spiegel führt, kann den Aktinpolymerisationsprozess, den FAM21A reguliert, verstärken. In ähnlicher Weise erhöht die Stabilisierung von Aktinfilamenten die Aktinpolymerisation, die in den Regelungsbereich des WASH-Komplexes fällt. Die Phosphorylierung durch die Proteinkinase C beeinflusst ebenfalls die Proteine bei der Aktinmontage, wodurch der Beitrag von FAM21A zur Aktindynamik potenziell verstärkt wird. Darüber hinaus führt die Hemmung von Proteinphosphatasen zu einem Anstieg der Phosphorylierung von Proteinen, eine Modifikation, die die Dynamik des Aktinzytoskeletts, an der FAM21A beteiligt ist, verbessern kann. Die Aktin-Nukleationsaktivität des WASH-Komplexes kann durch Hemmung spezifischer GTPasen verstärkt werden, wodurch die Rolle von FAM21A bei der Organisation der Aktinfilamente verstärkt wird.
Eine weitere Modulation der FAM21A-Aktivität ergibt sich aus Veränderungen der Aktin-Myosin-Interaktionen, da die Hemmung der Myosin-II-ATPase-Aktivität indirekt die Funktion von FAM21A bei der Dehnung des Aktinfilaments fördern kann. Inhibitoren, die an Aktinmonomere oder -filamente binden, führen zu einer veränderten Aktindynamik, was zu einer erhöhten Abhängigkeit von FAM21A bei der Bildung von Aktinnetzwerken führt. Die Hemmung von GSK-3β führt zu Veränderungen in der Organisation des Zytoskeletts und kann Wege hochregulieren, die die Aktivität von FAM21A erhöhen.
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