DNase I Aktivatoren
Gängige DNase I Activators sind unter underem Sodium dodecyl sulfate CAS 151-21-3, Triton X-100 CAS 9002-93-1, Zinc CAS 7440-66-6, Barium chloride dihydrate CAS 10326-27-9 und Dimethyl Sulfoxide (DMSO) CAS 67-68-5.
Die Klasse der DNase-I-Aktivatoren umfasst eine Vielzahl von Chemikalien, die die katalytische Aktivität der DNase I, einer wichtigen Endonuklease, die an der DNA-Hydrolyse beteiligt ist, auf komplizierte Weise modulieren. Diese Aktivatoren üben ihre Wirkung sowohl über direkte als auch indirekte Mechanismen aus, was die vielschichtige Regulierung der DNase I-Aktivität in zellulären Zusammenhängen verdeutlicht. Unter den direkten Aktivatoren spielen die Metallionen eine zentrale Rolle. ZnCl2 und BaCl2 dienen als Kofaktoren für die DNase I und verstärken direkt ihre katalytische Aktivität. Die Bindung von Zink- und Barium-Ionen an die Nuklease fördert die effiziente DNA-Hydrolyse und unterstreicht damit die Bedeutung der Metallionen-Interaktionen bei der direkten Aktivierung der DNase I. EDTA, ein Chelatbildner, aktiviert die DNase I indirekt, indem er zweiwertige Metallionen sequestriert, die für ihre Aktivität erforderlich sind. Indem EDTA die metallabhängige Hemmung verhindert, erhält es die Aktivität der DNase I aufrecht, was das empfindliche Gleichgewicht der Metallionen bei der Modulation der Funktion der Nuklease verdeutlicht. Membranstörende Substanzen wie SDS, Triton X-100 und DMSO aktivieren die DNase I indirekt, indem sie die Permeabilisierung der Zellen fördern, was zur Freisetzung von DNase I in das Zytoplasma führt. Diese erhöhte zytoplasmatische Verfügbarkeit steigert die Nukleaseaktivität, was die Auswirkungen der zellulären Lokalisierung auf die Regulierung der DNase I verdeutlicht.
Chaotrope Wirkstoffe wie Guanidinhydrochlorid aktivieren die DNase I indirekt, indem sie die zellulären Strukturen zerstören und die Freisetzung der Nuklease fördern. Diese Mittel unterstreichen die Rolle der zellulären Integrität bei der Modulation der DNase I-Aktivität. Außerdem aktiviert Heparin indirekt die DNase I, indem es ihre Hemmung durch die DNA verhindert. Durch die Bindung an die DNA verhindert Heparin die Bildung von Hemmkomplexen, so dass DNase I ihre katalytische Aktivität aufrechterhalten kann. Dies verdeutlicht das komplizierte Zusammenspiel zwischen DNase I, DNA und regulatorischen Molekülen. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass die Klasse der DNase-I-Aktivatoren ein nuanciertes Verständnis der verschiedenen Mechanismen vermittelt, die zur Modulation der katalytischen Aktivität der DNase I eingesetzt werden. Diese Aktivatoren, ob direkt oder indirekt, bieten wertvolle Einblicke in die komplizierten regulatorischen Netzwerke, die die DNA-Hydrolyse steuern, und unterstreichen die Bedeutung der kontextabhängigen Modulation der DNase-I-Aktivität in zellulären Prozessen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Sodium dodecyl sulfate | 151-21-3 | sc-264510 sc-264510A sc-264510B sc-264510C | 25 g 100 g 500 g 1 kg | $50.00 $79.00 $280.00 $420.00 | 11 | |
SDS aktiviert indirekt DNase I, indem es die Zellmembran zerstört und so zur Freisetzung von Endonukleasen wie DNase I in das Zytoplasma führt. Eine erhöhte Verfügbarkeit von DNase I im Zytoplasma erhöht die Nukleaseaktivität und zeigt, wie membranbrechende Wirkstoffe die zelluläre Lokalisierung und Aktivität von DNase I beeinflussen können. | ||||||
Triton X-100 | 9002-93-1 | sc-29112 sc-29112A | 100 ml 500 ml | $20.00 $41.00 | 55 | |
Triton X-100 aktiviert indirekt DNase I, indem es die Zellmembranen durchlässig macht und DNase I in das Zytoplasma freisetzt. Die erhöhte Verfügbarkeit von DNase I im Zytoplasma verstärkt die Nukleaseaktivität. Triton X-100 zeigt die Auswirkungen der Membranpermeabilisierung auf die Modulation der zellulären Verteilung und Aktivität von DNase I. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
ZnCl2 aktiviert DNase I direkt, indem es als Cofaktor für die Nuklease dient. Die Bindung von Zinkionen an DNase I erhöht ihre katalytische Aktivität und fördert eine effiziente DNA-Hydrolyse. ZnCl2 veranschaulicht die Rolle von Metallionen als direkte Aktivatoren von DNase I durch ihre Interaktion mit der katalytischen Stelle der Nuklease. | ||||||
Dimethyl Sulfoxide (DMSO) | 67-68-5 | sc-202581 sc-202581A sc-202581B | 100 ml 500 ml 4 L | $30.00 $115.00 $900.00 | 136 | |
DMSO aktiviert indirekt DNase I, indem es die Zellpermeabilisierung fördert und die Freisetzung von DNase I in das Zytoplasma erleichtert. Die erhöhte zytoplasmatische Verfügbarkeit von DNase I verstärkt ihre Nukleaseaktivität. DMSO zeigt, wie die Permeabilisierung der Zellmembran die zelluläre Lokalisierung und Aktivität von DNase I beeinflussen kann, und demonstriert so seine indirekte Wirkung auf die Regulierung der Nukleaseaktivität. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
MgCl2 aktiviert DNase I direkt, indem es als Cofaktor für die Nuklease dient. Die Bindung von Magnesiumionen an DNase I erhöht ihre katalytische Aktivität und fördert eine effiziente DNA-Hydrolyse. MgCl2 unterstreicht die Rolle von Metallionen als direkte Aktivatoren von DNase I durch ihre Interaktion mit der katalytischen Stelle der Nuklease. | ||||||
Guanidine Hydrochloride | 50-01-1 | sc-202637 sc-202637A | 100 g 1 kg | $60.00 $195.00 | 1 | |
Guanidinhydrochlorid aktiviert indirekt DNase I, indem es zelluläre Strukturen aufbricht und die Freisetzung von DNase I in das Zytoplasma fördert. Die erhöhte zytoplasmatische Verfügbarkeit von DNase I verstärkt ihre Nukleaseaktivität. Guanidinhydrochlorid veranschaulicht, wie chaotrope Mittel die zelluläre Lokalisierung und Aktivität von DNase I beeinflussen können, und zeigt ihren indirekten Einfluss auf die Regulierung der Nukleaseaktivität. | ||||||
Calcium chloride anhydrous | 10043-52-4 | sc-207392 sc-207392A | 100 g 500 g | $65.00 $262.00 | 1 | |
CaCl2 aktiviert DNase I direkt, indem es als Cofaktor für die Nuklease dient. Die Bindung von Calciumionen an DNase I erhöht ihre katalytische Aktivität und fördert eine effiziente DNA-Hydrolyse. CaCl2 veranschaulicht die Rolle von Metallionen als direkte Aktivatoren von DNase I durch ihre Interaktion mit der katalytischen Stelle der Nuklease. | ||||||
Heparin | 9005-49-6 | sc-507344 | 25 mg | $117.00 | 1 | |
Heparin-Natriumsalz aktiviert indirekt DNase I, indem es deren Hemmung durch DNA verhindert. Durch die Bindung an DNA verhindert Heparin die Bildung von hemmenden DNA-DNase-I-Komplexen, sodass die Nuklease ihre katalytische Aktivität beibehält. Heparin zeigt, wie Moleküle die DNase-I-Aktivität indirekt beeinflussen können, indem sie ihre Interaktion mit hemmenden Faktoren modulieren, und unterstreicht damit seine Rolle bei der Regulierung der Nukleaseaktivität in Gegenwart von DNA. | ||||||