Cyp2c55 Inhibitoren

Gängige Cyp2c55 Inhibitors sind unter underem Miconazole CAS 22916-47-8, Ketoconazole CAS 65277-42-1, Clotrimazole CAS 23593-75-1, Fluconazole CAS 86386-73-4 und Ticlopidine Hydrochloride CAS 53885-35-1.

Chemische Hemmstoffe von Cyp2c55 nutzen verschiedene Mechanismen, um die Funktion des Enzyms zu beeinträchtigen. Miconazol, Ketoconazol, Clotrimazol und Fluconazol sind antimykotische Azole, die das Enzym durch Bindung an das Häm-Eisen in seinem aktiven Zentrum hemmen. Diese Schlüsselinteraktion behindert die Fähigkeit des Enzyms, seine Substrate zu verstoffwechseln, und unterbricht somit seine normalen biologischen Funktionen. In ähnlicher Weise wirkt Sulfaphenazol als selektiver kompetitiver Inhibitor, der das aktive Zentrum besetzt und so den Zugang von Substraten blockiert. Diese kompetitive Bindung hindert das Enzym direkt daran, andere Moleküle zu verarbeiten, die es normalerweise verstoffwechseln würde.

Ticlopidin wird zu Zwischenprodukten metabolisiert, die kovalent an Cyp2c55 binden, was zu einer irreversiblen Hemmung und einer dauerhaften Verringerung der Enzymaktivität führt. Phenylbutazon folgt einem kompetitiven Hemmungspfad, indem es Platz in der katalytischen Stelle einnimmt und den Metabolismus anderer Substrate ausschließt. Methoxsalen hingegen wirkt als mechanismusbasierter Inhibitor, der eine kovalente Bindung mit dem aktiven Zentrum des Enzyms eingeht, was zu einer dauerhaften Hemmung führt. Omeprazol erreicht ebenfalls eine irreversible Bindung, allerdings über ein anderes Zwischenprodukt, Sulphenamid, das mit der Häm-Gruppe des Enzyms interagiert. Chloramphenicol und Isoniazid hemmen Cyp2c55, indem sie sich an das aktive Zentrum des Enzyms binden und dessen normale Interaktionen mit Substraten behindern. 1-Aminobenzotriazol schließlich wirkt als unspezifischer Hemmstoff, indem es sich kovalent an das Häm-Eisen von Cyp2c55 bindet, was zu einer irreversiblen Unterbrechung der enzymatischen Aktivität führt. Die Interaktion jeder Chemikalie mit Cyp2c55 stört letztendlich die metabolische Rolle des Enzyms innerhalb des biologischen Systems.