Chymotrypsin Substraten
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Resorufin acetate | 1152-14-3 | sc-208300 | 25 mg | $194.00 | ||
Resorufinacetat wirkt als Chymotrypsin-Nachahmer, indem es spezifische nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms eingeht und so eine einzigartige Bindungsaffinität ermöglicht. Seine strukturellen Merkmale ermöglichen eine wirksame Stabilisierung des Enzym-Substrat-Komplexes und fördern einen veränderten Reaktionsweg. Die elektronischen Eigenschaften der Verbindung tragen zu einem charakteristischen Übergangszustand bei, der die Hydrolysegeschwindigkeit erhöht und die gesamte katalytische Effizienz durch eine präzise molekulare Ausrichtung beeinflusst. | ||||||
L-Alanyl-L-alanyl-L-phenylalanine 7-amido-4-methylcoumarin | 62037-41-6 | sc-218626 | 25 mg | $168.00 | ||
L-Alanyl-L-alanyl-L-phenylalanin 7-Amido-4-Methylcumarin fungiert als Chymotrypsin-Substrat, das durch hydrophobe Wechselwirkungen und Wasserstoffbrückenbindungen eine einzigartige Affinität zum aktiven Zentrum des Enzyms aufweist. Sein Cumarin-Anteil verstärkt die Fluoreszenz und ermöglicht so eine Echtzeit-Überwachung der Enzymaktivität. Die Konformationsflexibilität der Verbindung erleichtert die optimale Positionierung während der Katalyse, was zu einer beschleunigten Reaktionskinetik und einem ausgeprägten Mechanismus des Substratumsatzes führt, der für das Verständnis proteolytischer Prozesse entscheidend ist. | ||||||
Cathepsin G substrate Substrate | 70967-97-4 | sc-3134 | 25 mg | $128.00 | ||
Das Cathepsin-G-Substrat fungiert als Chymotrypsin-Substrat und zeichnet sich durch seine spezifische Peptidsequenz aus, die die selektive Spaltung fördert. Die einzigartigen strukturellen Motive des Substrats ermöglichen starke Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms, wodurch die Spezifität erhöht wird. Die dynamische Konformation des Substrats ermöglicht eine effiziente Ausrichtung von Substrat und Enzym und optimiert so die Reaktionsgeschwindigkeit. Darüber hinaus beeinflussen die Wechselwirkungen des Substrats mit den umgebenden Wassermolekülen die Löslichkeit und Stabilität und wirken sich auf die gesamte enzymatische Effizienz und Kinetik aus. | ||||||