CD26-Inhibitoren gehören zu einer bestimmten chemischen Klasse, die ihre Wirkung durch die gezielte Beeinflussung der enzymatischen Aktivität von CD26, auch bekannt als Dipeptidylpeptidase 4 (DPP-4), entfaltet. CD26 ist ein Typ-II-Transmembran-Glykoprotein, das bei verschiedenen physiologischen und zellulären Prozessen eine vielfältige Rolle spielt. Die zur Modulation der CD26-Aktivität entwickelten Inhibitoren besitzen in der Regel ein spezifisches Strukturmotiv, das es ihnen ermöglicht, mit dem aktiven Zentrum des Enzyms zu interagieren. Dieser aktive Bereich ist für die enzymatische Spaltung von Peptiden von entscheidender Bedeutung, insbesondere von Peptiden mit Prolin oder Alanin an der vorletzten Position. CD26-Inhibitoren wirken, indem sie an diesen Bereich binden, die enzymatische Hydrolyse von Peptiden behindern und dadurch verschiedene biologische Funktionen beeinflussen. Strukturell enthalten CD26-Inhibitoren oft Anteile, die für ihre Interaktion mit dem aktiven Bereich von CD26 unerlässlich sind.
Diese Anteile können polare und nichtpolare Gruppen umfassen, die zur Gesamtbindungsaffinität und -spezifität des Inhibitors für das Enzym beitragen. Durch ihre Interaktion mit CD26 können diese Inhibitoren die Aktivität verschiedener Peptidsubstrate modulieren, was Auswirkungen auf die zelluläre Signalübertragung, die Regulierung der Immunantwort und Stoffwechselprozesse haben kann. Die spezifischen strukturellen Merkmale von CD26-Inhibitoren ermöglichen es ihnen, selektiv an das aktive Zentrum des Enzyms zu binden und dessen katalytische Funktion zu hemmen, was zu Veränderungen in der Peptidhomöostase führt und nachgeschaltete zelluläre Reaktionen beeinflusst.
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