BBOX1 Inhibitoren

Gängige BBOX1 Inhibitors sind unter underem Meldonium CAS 76144-81-5, 3,5-Pyridinedicarboxylic Acid CAS 499-81-0, Gabaculine CAS 59556-17-1, Valproic Acid CAS 99-66-1 und Vigabatrin CAS 60643-86-9.

Zu den chemischen Inhibitoren von BBOX1 gehören eine Vielzahl von Verbindungen, die durch unterschiedliche Mechanismen die Funktion des Proteins behindern. Gabaculin und Vigabatrin führen durch irreversible Hemmung der GABA-Transaminase zu einer Anhäufung von GABA in der Zelle. Diese Erhöhung der GABA-Konzentration kann das Gleichgewicht der für die enzymatische Aktivität von BBOX1 lebenswichtigen Kofaktoren stören, wodurch das Protein nicht mehr in der Lage ist, seine normalen katalytischen Funktionen zu erfüllen. Valproinsäure ist zwar in erster Linie ein Inhibitor der Histon-Deacetylase, kann aber das Acetylierungsmuster von Histonen verändern, was wiederum die Expression und Funktion verschiedener Proteine, einschließlich BBOX1, beeinflussen kann, indem es die Interaktion mit Coenzymen oder die Verfügbarkeit von Substraten verändert. Ähnlich verhält es sich mit Fadrozol, das zwar ein Aromatasehemmer ist, aber mit BBOX1 um die Bindung an Kofaktoren oder Substrate konkurrieren könnte, die ähnliche Bindungsstellen aufweisen, was indirekt die Funktion des Proteins hemmen kann.

L-Carnosin mit seinen antiglykierenden Eigenschaften kann die aktive Stelle von BBOX1 verändern oder blockieren, während Pyridoxalphosphat als falsches Substrat für BBOX1 fungieren könnte, indem es sich an dessen aktive Stelle bindet und eine ordnungsgemäße Funktion verhindert. Oxindol könnte durch die Hemmung des Tryptophanstoffwechsels die Verfügbarkeit wichtiger Substrate verringern und so die BBOX1-Aktivität beeinträchtigen. Die Hemmung der Dihydrofolatreduktase durch Methotrexat kann zu einer Verringerung der Verfügbarkeit von Folat führen, das für die Übertragung von Methylgruppen notwendig ist, ein Prozess, von dem BBOX1 für seine Aktivität abhängen könnte. Phenelzin und Tranylcypromin als nicht-selektive Monoaminoxidase-Hemmer sowie Moclobemid und Selegilin als selektive Monoaminoxidase-Hemmer verändern die Konzentrationen von Monoamin-Neurotransmittern. Diese Veränderungen können nachgelagerte Auswirkungen auf die biochemischen Netzwerke und die Dynamik der Kofaktoren haben, auf die BBOX1 angewiesen ist, wodurch möglicherweise seine enzymatische Umgebung gestört und seine katalytische Funktion gehemmt wird.