Alcohol Dehydrogenase Aktivatoren

Gängige Alcohol Dehydrogenase Activators sind unter underem Fomepizole CAS 7554-65-6, 2-Propanol CAS 67-63-0, NAD+, Free Acid CAS 53-84-9, D-(-)-Fructose CAS 57-48-7 und Ethylene glycol CAS 107-21-1.

Zu den Aktivatoren der Alkohol-Dehydrogenase (ADH) gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die die Aktivität des Enzyms steigern, indem sie als Substrate dienen oder seine Expression und Substratspezifität modulieren. Ethanol als primäres Substrat erhöht direkt die ADH-Aktivität, indem es zu Acetaldehyd oxidiert wird, einer Schlüsselreaktion im Alkoholstoffwechsel. Andere Substrate wie Isopropanol, Methanol und Ethylenglykol steigern ebenfalls die ADH-Aktivität, indem sie als alternative Moleküle für die Oxidation dienen, was zu einem erhöhten enzymatischen Umsatz führt. Das Vorhandensein dieser Substrate gewährleistet einen kontinuierlichen katalytischen Zyklus und hält das Enzym in einem aktiven Zustand. NAD+ spielt als wesentlicher Cofaktor eine entscheidende Rolle bei der Erleichterung von ADH-katalysierten Reaktionen, wobei seine Verfügbarkeit ein entscheidender Faktor für die ADH-Aktivität ist. Fruktose trägt indirekt dazu bei, indem sie die hepatische NADH-Verwertung steigert, wodurch der NAD+-Spiegel erhöht und die ADH-Aktivität unterstützt wird.

Zusätzlich zu den Substraten und Cofaktoren können Verbindungen wie 4-Methylpyrazol, Fomepizol und Pyrazol, die üblicherweise als Inhibitoren bezeichnet werden, die ADH-Aktivität unter bestimmten Bedingungen paradoxerweise verstärken, indem sie die Expression des Enzyms beeinflussen oder seine Affinität für verschiedene Substrate verändern. Diese Modulation kann zu einer erhöhten Rate des Alkoholstoffwechsels führen. Acetaldehyd, das Produkt der Ethanoloxidation, kann die ADH-Aktivität durch einen Rückkopplungsmechanismus weiter steigern, bei dem erhöhte Werte zu einer Hochregulierung der ADH-Expression oder -Aktivität führen. In ähnlicher Weise tragen Sorbitol und Chloral, die von spezifischen ADH-Isoformen oxidiert werden, zur katalytischen Vielfalt des Enzyms und zur funktionellen Verstärkung bei.