Als C2cd5-Inhibitoren eingestufte Chemikalien würden eine Vielzahl von Verbindungen umfassen, die indirekt die Funktionalität des C2-Calcium-abhängige Domäne enthaltenden 5-Proteins beeinflussen, indem sie die Calcium-Signalübertragung oder -Homöostase modulieren, die für die Aktivität von Proteinen mit C2-Domänen wesentlich sind. Verapamil und Nifedipin können beispielsweise den Kalziumeinstrom durch spannungsabhängige Kalziumkanäle verhindern und so möglicherweise die Verfügbarkeit von Kalzium verringern, das für die Funktion von C2-Domänenproteinen wie C2cd5 erforderlich ist. Dantrolen und Ryanodin hingegen wirken auf das sarkoplasmatische Retikulum, um die Freisetzung von Kalzium zu hemmen, was möglicherweise die Aktivierung und Funktion von C2cd5 beeinträchtigt.
Verbindungen wie Thapsigargin und Cyclopiazonsäure zielen auf die sarkoplasmatische/endoplasmatische Retikulum-Ca2+-ATPase ab und stören die Sequestrierung und Freisetzung von Kalzium innerhalb der Zelle, was die Funktion von C2cd5 verändern könnte. BAPTA-AM und TMB-8 sind intrazelluläre Kalziumchelatoren, die Kalzium sequestrieren und damit möglicherweise die Bindung von Kalzium an C2cd5 verhindern und dessen Funktion beeinträchtigen. SKF-96365 und 2-APB sind dafür bekannt, dass sie den Kalziumeintritt und die Signalübertragung in der Zelle beeinflussen, was indirekt die Aktivität von C2cd5 modulieren könnte. W-7 kann als Calmodulin-Antagonist nachgeschaltete Kalzium-Signalwege unterbrechen, was sich möglicherweise auf Proteine auswirkt, die durch Calmodulin-abhängige Wege reguliert werden, darunter C2cd5. A23187 schließlich ist ein Kalziumionophor, das den normalen Kalziumgradienten durch die Membranen unterbricht und die zelluläre Kalziumhomöostase drastisch beeinflussen kann, was sich möglicherweise auf die Funktion von C2-Domänen-haltigen Proteinen wie C2cd5 auswirkt.
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