ZNF45 的化学抑制剂可与各种信号通路相互作用,从而影响这种锌指蛋白的功能,这种蛋白参与 DNA 结合和基因表达调控。Staurosporine和Gö6976以蛋白激酶C(PKC)为靶标,PKC是一组对多种细胞过程至关重要的酶。这些化学物质对 PKC 的抑制可导致 ZNF45 正常功能所需的磷酸化事件减少,从而抑制其活性。同样,达沙替尼对Src家族激酶和BCR-ABL酪氨酸激酶的抑制也会破坏ZNF45所依赖的其他信号通路。达沙替尼的作用表明,酪氨酸磷酸化在调节 ZNF45 等蛋白质的活性方面发挥着作用。
针对丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)通路的抑制剂,如 PD98059 和 SB203580,也会影响 ZNF45。PD98059 能特异性抑制 MAP 激酶(MEK),从而阻止细胞外信号调节激酶(ERK)通路的激活,而ERK 是一种能调节 ZNF45 的通路。另一方面,SB203580 可抑制 p38 MAPK,它参与对应激和细胞因子的反应。PD98059 和 SB203580 对这些激酶的抑制可阻断促进 ZNF45 调节功能的信号通路,从而降低 ZNF45 的活性。SP600125 和 Y-27632 等其他化学物质可分别抑制 c-Jun N 端激酶(JNK)和 Rho- 相关蛋白激酶(ROCK)。JNK 和 ROCK 参与转录调控和细胞骨架组织,对转录因子的定位和活性非常重要。通过抑制这些激酶,SP600125 和 Y-27632 可以改变 ZNF45 功能所需的信号传导和结构框架。磷酸肌酸 3-激酶(PI3K)抑制剂 LY294002 和雷帕霉素(雷帕霉素机制靶点(mTOR)抑制剂)会破坏上游信号通路,而这些通路很可能会影响 ZNF45 在转录调控中的作用。不可逆地抑制表皮生长因子受体(EGFR)酪氨酸激酶的 PD168393 和 CDK4/6 抑制剂 Palbociclib 也可分别通过干扰生长因子信号传导和细胞周期调控导致 ZNF45 活性降低,这表明 ZNF45 可能与更广泛的细胞生长和增殖信号有关。
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