ZNF426 可通过各种汇聚于蛋白质磷酸化的细胞内信号途径来调节其活性。佛司可林通过直接刺激腺苷酸环化酶来提高细胞内的 cAMP 水平,从而激活蛋白激酶 A (PKA)。然后,PKA 能够使大量靶点磷酸化,包括那些可能与 ZNF426 相互作用或属于 ZNF426 调控网络一部分的靶点。这一系列事件增强了 ZNF426 的 DNA 结合活性或其与其他协同调控蛋白的相互作用。同样,8-Br-cAMP 和 Dibutyryl-cAMP 等药剂作为 cAMP 的膜渗透类似物,也能激活 PKA,从而促进 ZNF426 的磷酸化和随后的激活。IBMX 通过抑制磷酸二酯酶和防止 cAMP 分解,间接支持 PKA 的持续活性,从而进一步调节 ZNF426 的活性。
cAMP-PKA 轴、其他信号分子(如 PMA 和 Bryostatin 1)可激活蛋白激酶 C(PKC),从而启动可能影响 ZNF426 的磷酸化级联。Ionomycin 和 A23187 作为钙离子诱导剂,能提高细胞内的钙水平,从而激活钙依赖性激酶,如钙调蛋白依赖性激酶(CaMK)。CaMK 可使转录因子或辅助因子磷酸化,从而调节 ZNF426 的活性。Thapsigargin 是一种 SERCA 泵抑制剂,也会导致细胞膜钙增加,从而同样促进激酶的活化,使其磷酸化并影响 ZNF426 的活性。Anisomycin 在抑制蛋白质合成的同时,还能激活应激活化蛋白激酶,如 JNK,从而使与 ZNF426 相关的调节因子磷酸化。最后,萼萼甲和冈田酸等蛋白磷酸酶抑制剂通过阻止蛋白质去磷酸化,导致细胞蛋白质磷酸化状态的净增加,其中可能包括与 ZNF426 的调节和激活有关的蛋白质。
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