Los inhibidores químicos de la WIBG pueden interferir en su función de diversas maneras, aprovechando las intrincadas vías de señalización celular e interacciones proteicas. La estaurosporina, al inhibir la proteína cinasa C (PKC), puede alterar el estado de fosforilación y la actividad de las proteínas que se asocian con WIBG, afectando así al papel de WIBG en el procesamiento del ARN. Del mismo modo, el H-89 se dirige a la proteína quinasa A (PKA), y su acción inhibidora puede provocar cambios en la fosforilación y la función de las proteínas que interactúan con WIBG. El inhibidor de la cinasa K252a también interrumpe la actividad de varias proteínas cinasas, lo que puede modificar las vías de señalización en las que interviene la WIBG, afectando a su función en la unión del ARNm y la traducción.
Además, el DRB se dirige a la ARN polimerasa II, lo que detiene la síntesis de ARNm y limita indirectamente la disponibilidad de sustrato para la WIBG, influyendo en su capacidad funcional en el procesamiento del ARNm. Las sustancias químicas Wortmannin y LY294002, ambas inhibidoras de PI3K, pueden interrumpir la señalización dependiente de PI3K, alterando potencialmente el entorno celular y afectando a los procesos en los que interviene la WIBG. La rapamicina, al inhibir mTOR, puede afectar a la síntesis de proteínas y, en consecuencia, a la traducción de proteínas que interactúan con WIBG. El inhibidor selectivo de CDK roscovitina puede reducir la participación de WIBG en el empalme y la exportación de ARN mediante la alteración de la actividad de las proteínas relacionadas con CDK. Además, inhibidores como SP600125, U0126, SB203580 y PD98059 se dirigen a varias quinasas como JNK, MEK1/2, p38 MAP quinasa y MEK, respectivamente. Estos inhibidores pueden alterar los estados de fosforilación de las proteínas dentro de las vías de señalización que influyen en la estabilidad, el procesamiento y el metabolismo del ARNm, inhibiendo así funcionalmente el papel de WIBG en estos procesos celulares críticos.
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