VAP-1 Activateurs

Les activateurs courants de la VAP-1 comprennent, entre autres, la 2-Aminobenzylamine CAS 4403-69-4, le Peroxyde d'hydrogène CAS 7722-84-1, la Spermidine CAS 124-20-9, la N-Acétyl-L-cystéine CAS 616-91-1 et l'Histamine, base libre CAS 51-45-6.

La protéine d'adhésion vasculaire 1 (VAP-1), également connue sous le nom d'amine oxydase contenant du cuivre 3 (AOC3), est une glycoprotéine de surface cellulaire principalement exprimée dans les cellules endothéliales des veinules post-capillaires. Elle joue un rôle essentiel dans la médiation du trafic des leucocytes et de l'inflammation en facilitant l'adhésion et la transmigration des leucocytes de la circulation sanguine vers les tissus enflammés. VAP-1 possède une double fonctionnalité, agissant à la fois comme une molécule adhésive et comme une enzyme avec une activité amine oxydase. Sa fonction adhésive implique des interactions avec les intégrines leucocytaires et d'autres molécules d'adhésion cellulaire, qui permettent aux leucocytes de s'attacher et de rouler le long de la surface endothéliale. En outre, VAP-1 catalyse la désamination oxydative des amines primaires, générant du peroxyde d'hydrogène et des sous-produits aldéhydiques, modulant ainsi l'environnement redox et générant des signaux chimiotactiques pour les cellules immunitaires. Cette activité enzymatique contribue en outre à la régulation de la migration des leucocytes et de l'inflammation.

L'activation de VAP-1 implique des mécanismes de régulation complexes qui modulent ses fonctions adhésives et enzymatiques en réponse à divers stimuli physiologiques et pathologiques. L'activation de l'activité adhésive de VAP-1 est médiée par diverses voies de signalisation déclenchées par des cytokines pro-inflammatoires, des chimiokines et d'autres médiateurs inflammatoires. Ces signaux entraînent la régulation des molécules d'adhésion des cellules endothéliales et le remodelage du glycocalyx endothélial, ce qui renforce l'affinité de la VAP-1 pour ses ligands sur les leucocytes. En outre, l'activité enzymatique de VAP-1 peut être régulée par des modifications post-traductionnelles, telles que la glycosylation et le clivage protéolytique, qui influencent sa localisation et son efficacité catalytique. En outre, les facteurs de stress cellulaire, tels que le stress oxydatif et l'inflammation, peuvent stimuler l'expression et l'activation de VAP-1, ce qui amplifie encore ses fonctions pro-inflammatoires. Dans l'ensemble, l'activation de VAP-1 représente une interaction complexe d'événements de signalisation et de modifications post-traductionnelles qui orchestrent ses activités adhésives et enzymatiques au cours des réponses inflammatoires.