Die Ubiquitin-spezifische Peptidase 17 Like Family Member 3 (USP17L3) ist ein Mitglied der Familie der Ubiquitin-spezifischen Proteasen (USP), die zu der größeren Enzymgruppe der Cysteinproteasen gehört. Die Proteasen dieser Familie sind als deubiquitinierende Enzyme (DUBs) bekannt, die Ubiquitin-Anteile von Ubiquitin-konjugierten Proteinsubstraten abspalten. Der Prozess der Deubiquitinierung ist für die Regulierung des Proteinumsatzes und der Signalübertragung von entscheidender Bedeutung, da er Proteine davor bewahrt, vom Proteasom, einem zellulären Komplex, der für den Abbau unerwünschter oder geschädigter Proteine zuständig ist, abgebaut zu werden.
Es wird angenommen, dass USP17L3, wie auch andere Mitglieder der USP17-Unterfamilie, eine Rolle bei der Regulierung zellulärer Prozesse wie der Kontrolle des Zellzyklus, der Apoptose und der Signaltransduktion spielt. Dies geschieht durch die Modulation der Stabilität und Funktion verschiedener Substratproteine durch die Entfernung von Ubiquitinketten. Die Aktivität von USP17L3 wird in der Zelle streng reguliert, da eine unkontrollierte Deubiquitinierung zu einer abweichenden Zellsignalisierung führen und zu Krankheiten wie Krebs und neurodegenerativen Störungen beitragen kann. Die Expression von USP17L3 kann sowohl auf transkriptioneller als auch auf posttranslationaler Ebene reguliert werden, wodurch sichergestellt wird, dass seine deubiquitinierende Aktivität entsprechend den zellulären Bedürfnissen moduliert wird.
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