Date published: 2025-9-11

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UBTFL1 Inibitori

I comuni inibitori di UBTFL1 includono, ma non solo, la 5-azacitidina CAS 320-67-2, la tricostatina A CAS 58880-19-6, il palbociclib CAS 571190-30-2, la rapamicina CAS 53123-88-9 e il Nutlin-3 CAS 548472-68-0.

Gli inibitori di UBTFL1 rappresentano una classe di composti chimici progettati per interagire con la proteina UBTFL1, un'entità coinvolta in vari processi intracellulari, in particolare quelli legati alla regolazione cellulare e alla modificazione delle proteine. UBTFL1 fa parte di una più ampia famiglia di proteine ubiquitino-simili che sono essenziali per modulare le interazioni proteina-proteina, la trasduzione del segnale e le vie di degradazione all'interno delle cellule. Influenzando la funzione di UBTFL1, questi inibitori potenzialmente modulano il processo di ubiquitinazione, che è fondamentale per mantenere l'omeostasi proteica e controllare vari eventi cellulari come la progressione del ciclo cellulare, la risposta allo stress e la riparazione del DNA. Gli inibitori di UBTFL1 sono caratterizzati dalla capacità di legarsi selettivamente ai siti attivi o ai domini regolatori della proteina UBTFL1, alterandone la funzione e impedendone l'interazione con altri substrati cellulari chiave. La progettazione degli inibitori di UBTFL1 si basa tipicamente su analisi strutturali dettagliate della proteina UBTFL1, in cui la modellazione molecolare e la cristallografia svolgono un ruolo significativo. Questi inibitori sono realizzati in modo da presentare un'elevata specificità e affinità per UBTFL1, riducendo al minimo le interazioni fuori bersaglio e consentendo una precisa modulazione dei percorsi cellulari associati a questa proteina. Grazie all'inibizione di UBTFL1, i ricercatori possono studiare come la proteina influenzi meccanismi biologici intricati come l'autofagia, il ripiegamento delle proteine e la risposta cellulare allo stress. Come molte altre proteine coinvolte nella via dell'ubiquitina, UBTFL1 svolge un ruolo di bilanciamento dell'omeostasi cellulare, rendendo i suoi inibitori strumenti preziosi per approfondire il modo in cui le cellule gestiscono la degradazione e il riciclo delle proteine e come mantengono l'integrità di varie reti di segnalazione.

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