TCP-1 β Activateurs

Les activateurs TCP-1 β courants comprennent, entre autres, la geldanamycine CAS 30562-34-6, le 17-AAG CAS 75747-14-7, le Radicicol CAS 12772-57-5, la quercétine CAS 117-39-5 et la curcumine CAS 458-37-7.

Les activateurs de la TCP-1 β englobent une gamme variée de produits chimiques qui influencent indirectement l'activité de la TCP-1 β, principalement par leur impact sur les réponses cellulaires au stress, les mécanismes de repliement des protéines et les processus de chaperonnage moléculaire. Ces composés n'interagissent généralement pas directement avec la TCP-1 β, mais modulent l'environnement cellulaire ou influencent d'autres composants moléculaires qui, à leur tour, modifient la demande de fonctions de chaperonnage de la TCP-1 β.

Le principal mécanisme par lequel ces produits chimiques agissent est l'induction de conditions de stress cellulaire, soit par l'inhibition de protéines clés impliquées dans le repliement et le trafic des protéines, telles que Hsp90, soit en provoquant directement des perturbations cellulaires telles que le stress oxydatif ou le stress du RE. Par exemple, des composés comme la geldanamycine et son dérivé 17-AAG, qui ciblent la Hsp90, perturbent le processus de repliement des protéines géré par ce chaperon crucial, ce qui entraîne un besoin accru d'autres chaperons, y compris TCP-1 β, pour gérer le mauvais repliement des protéines qui en résulte. De même, les inhibiteurs du protéasome comme le MG-132 provoquent une accumulation de protéines mal repliées, ce qui accroît la nécessité de l'implication de TCP-1 β dans le contrôle de la qualité des protéines. D'autres composés, tels que la tunicamycine et la thapsigargin, déclenchent la réponse aux protéines non repliées (UPR) en induisant un stress du réticulum endoplasmique (RE), ce qui peut également renforcer le rôle de TCP-1 β dans la gestion des défis liés au repliement des protéines cellulaires. En outre, des molécules comme la quercétine et la curcumine, connues pour leur rôle dans la modulation des niveaux de protéines de choc thermique et des réponses au stress oxydatif, peuvent indirectement affecter la demande et l'activité de TCP-1 β.