SLC7A9 Inhibitoren

Gängige SLC7A9 Inhibitors sind unter underem L-Arginine CAS 74-79-3, L-Lysine CAS 56-87-1, Ornithine CAS 70-26-8, L-Histidine CAS 71-00-1 und L-Cysteine CAS 52-90-4.

Chemische Inhibitoren von SLC7A9 können ihre hemmende Wirkung durch kompetitive Hemmung entfalten. Bei diesem Prozess konkurrieren die Inhibitoren mit natürlichen Substraten um Bindungsstellen auf dem Protein und verringern so die Transportaktivität von SLC7A9. L-Arginin zum Beispiel kann SLC7A9 hemmen, indem es mit den natürlichen Substraten des Proteins konkurriert, was zu einer Verringerung der Aufnahmeaktivität des Transporters führt. Auch L-Lysin, L-Ornithin und L-Histidin können aufgrund ihrer strukturellen Ähnlichkeit mit den Aminosäuren, die SLC7A9 typischerweise transportiert, als kompetitive Inhibitoren wirken. Diese Konkurrenz kann zu einer reduzierten Transportfunktion des SLC7A9-Proteins führen. Da SLC7A9 am Transport von dibasischen und neutralen Aminosäuren beteiligt ist, kann die Aufnahme dieser Aminosäuren in hohen Konzentrationen den Transporter sättigen, die Aufnahme anderer Substrate verhindern und die Funktion des Proteins effektiv hemmen.

Darüber hinaus können andere Aminosäuren wie L-Cystein, L-Tryptophan, L-Phenylalanin und L-Tyrosin SLC7A9 hemmen, indem sie den Transportkanal besetzen und die Aufnahme anderer natürlicher Substrate des Proteins verhindern. Die verzweigtkettigen Aminosäuren L-Leucin, L-Isoleucin und L-Valin können ebenfalls um den Transport über SLC7A9 konkurrieren, das für ihre zelluläre Aufnahme verantwortlich ist, und können dabei die Funktion des SLC7A9-Proteins hemmen. Auch L-Prolin, das zwar keine dibasische Aminosäure ist, kann SLC7A9 hemmen, indem es mit anderen Aminosäuren um den Transport konkurriert und so die Transportaktivität des Proteins verändert. Jede dieser Aminosäuren kann an den SLC7A9-Transporter binden und die normale Funktion des Proteins behindern, indem sie die Bindung und den Transport der vorgesehenen Aminosäuresubstrate verhindert, was zu einer funktionellen Hemmung der Aktivität des Proteins führt.